lipoksijenaz - Lipoxygenase

lipoksijenaz
Tavşan retikülosit 15S-lipoksijenazın yapısı.
tanımlayıcılar
Sembol	lipoksijenaz
Pfam	PF00305
InterPro	IPR013819
PROZİT	PDOC00077
SCOP2	2sbl / KAPSAM / SUPFAM
OPM süper ailesi	80
OPM proteini	2p0m
Mevcut protein yapıları: Pfam   yapılar / ECOD   PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDB toplamı yapı özeti

Lipoksijenazlar ( EC 1.13.11.- ) (non ailesidir heme ) demir ihtiva eden enzimler çoğu katalize dioxygenation bir çoklu doymamış yağ asitleri içinde lipid bir Cis-cis-1,4- pentadien içine hücre sinyal maddeleri bu ana hücrelerinin işlevini düzenleyen otokrin sinyalleri , yakındaki hücrelerin işlevini düzenleyen parakrin sinyalleri ve uzaktaki hücrelerin işlevini düzenleyen endokrin sinyalleri gibi çeşitli rollere hizmet eder.

Lipoksigenazlar, benzer genetik yapıları ve dioksijenasyon aktivitelerine dayalı olarak birbirleriyle ilişkilidir. Bununla birlikte, bir lipoksijenaz, ALOXE3, bir lipoksijenaz genetik yapısına sahipken, nispeten az dioksijenasyon aktivitesine sahiptir; daha ziyade birincil aktivitesi, hidroperoksi doymamış yağ asitlerinin 1,5- epoksit , hidroksil türevlerine dönüşümünü katalize eden bir izomeraz olarak görünmektedir .

Lipoksijenazlar ökaryotlarda (bitkiler, mantarlar, hayvanlar, protistler) bulunur; karasal yaşamın üçüncü alanı olan arke , lipoksijenazlara hafif (~%20) amino asit dizisi benzerliği olan proteinlere sahipken, bu proteinler demir bağlayıcı kalıntılardan yoksundur ve bu nedenle lipoksijenaz aktivitesine sahip oldukları tahmin edilmez.

biyokimya

15-lipoksijenaz 1 ve stabilize 5-lipoksijenazın ayrıntılı analizlerine dayalı olarak, lipoksijenaz yapıları, 15 kilodaltonluk bir N-terminal beta varil alanından, küçük (örneğin ~0,6 kilodalton) bir bağlayıcı etki alanlarından oluşur (bkz. ) ve enzimlerin katalitik aktivitesi için kritik olan hem olmayan demiri içeren nispeten büyük bir C-terminal katalitik alan. Lipoksijenazların çoğu (istisna, ALOXE3) Çoklu doymamış yağ asidi + O ₂ → yağ asidi hidroperoksit reaksiyonunu dört adımda katalize eder :

• o karbonda bir yağ asidi radikali oluşturmak için bir bisallik metilen karbonundan hidrojen çıkarılmasının hız sınırlayıcı adımı
• radikalin başka bir karbon merkezine yeniden düzenlenmesi
• yeniden düzenlenmiş karbon radikal merkezine moleküler oksijenin (O ₂ ) eklenmesi, böylece o karbona bir peroksi radikali (-OO·) bağı oluşturur.
• peroksi radikalinin karşılık gelen anyonuna indirgenmesi (—OO ^- )

(—OO ^- ) kalıntısı daha sonra bir hidroperoksit grubu (—OOH) oluşturmak üzere protonlanabilir ve ayrıca lipoksijenaz tarafından örneğin lökotrienler , hepoksilinler ve çeşitli özel pro-çözme aracılarına metabolize edilebilir veya her yerde bulunan hücresel glutatyon peroksidazlar tarafından bir hidroksiye indirgenebilir grup böylece Hidroksiyeikosatetraenoik asitler ve HODE'ler (yani hidroksioktadekaenoik asitler) gibi hidroksillenmiş (-OH) çoklu doymamış yağ asitleri oluşturur .

Bir veya daha fazla lipoksijenaz için substrat görevi gören çoklu doymamış yağ asitleri arasında omega 6 yağ asitleri , araşidonik asit , linoleik asit , dihomo-y-linolenik asit ve adrenik asit yer alır ; omega-3 yağ asitleri , eikozapentaenoik asit , dokosaheksaenoik asit ve alfa-linolenik asit ; ve omega-9 yağ asidi , mead asidi . Lipoksigenazların belirli türleri, örneğin insan ve murin 15-lipoksijenaz 1, 12-lipoksijenaz B ve ALOXE3, fosfolipidlerin, kolesterol esterlerinin veya derinin kompleks lipidlerinin bileşenleri olan yağ asidi substratlarını metabolize edebilir. Çoğu lipoksijenaz, S kiralitesine sahip, başlangıçta oluşturulmuş hidroperoksi ürünlerinin oluşumunu katalize eder . Bu kuralın istisnaları, insanların ve diğer memelilerin 12R-lipoksijenazlarını içerir (aşağıya bakınız).

Lipoksijenazlar, özellikle memeli hücrelerinde normal olarak aşırı düşük seviyelerde tutulan çoklu doymamış yağ asidi substratlarının mevcudiyetine bağlıdır. Genel olarak, çeşitli fosfolipaz A2'ler ve diasilgliserol lipazlar, hücre uyarımı sırasında aktive edilir, bu yağ asitlerini depolama alanlarından salmaya devam eder ve böylece lipoksijenaz bağımlı metabolitlerin oluşumunda anahtar düzenleyicilerdir. Ek olarak, hücreler, bu şekilde aktive olduklarında, serbest bırakılan çoklu doymamış yağ asitlerini komşu veya yakındaki hücrelere aktarabilir ve daha sonra bunları transselüler metabolizma veya transselüler biyosentez olarak adlandırılan bir süreçte lipoksijenaz yolları yoluyla metabolize edebilir.

Biyolojik fonksiyon ve sınıflandırma

Bu enzimler, büyüme ve gelişme, haşere direnci ve yaşlanma veya yaralanmaya tepkiler dahil olmak üzere bitki fizyolojisinin çeşitli yönlerinde yer alabilecekleri bitkilerde en yaygın olanlarıdır. Memelilerde , eikosanoidlerin ( prostaglandinler , lökotrienler ve klasik olmayan eikosanoidler gibi ) metabolizmasında bir takım lipoksijenaz izozimleri yer alır . Aşağıdaki lipoksijenazlar için sekans verileri mevcuttur:

Bitki lipoksijenazları

Bitkiler, çeşitli sitozolik lipoksigenazları ( EC 1.13.11.12 InterPro :  IPR001246 ) ve aynı zamanda bir kloroplast izozimi gibi görünenleri ifade eder. Hidroperoksit liyazları ile birlikte bitki lipoksijenazı, birçok koku ve diğer sinyal bileşiklerinden sorumludur. Bir örnek, taze kesilmiş çim kokusu olan cis-3-hexenal'dir .

Bir hidroperoksit liyazı içeren açıklayıcı bir dönüşüm. Burada cis-3-hekzenal, bir lipoksijenazın ve ardından liyaz'ın etkisiyle linolenik asitten hidroperoksite üretilir .

İnsan lipoksijenazları

10q11.2 kromozomunda bulunan 5-LOX geni dışında, altı insan LOX geninin tamamı 17.p13 kromozomunda bulunur ve 75-81 kiloDaltonluk ve 662-711 amino asitten oluşan tek zincirli bir proteini kodlar . . Memeli LOX genleri , yüksek oranda korunmuş konumda ekson/ intron sınırlarına sahip 14 (ALOX5, ALOX12, ALOX15, ALOX15B) veya 15 (ALOX12B, ALOXE3) ekzon içerir . 6 insan lipoksijenazı ile birlikte ürettikleri bazı ana ürünler ve bunların genetik hastalıklarla olan ilişkileri aşağıdaki gibidir:

• Arakidonat 5-lipoksijenaz (ALOX5) ( EC 1.1.13.11.34 InterPro :  IPR001885 ), ayrıca 5-lipoksijenaz, 5-LOX ve 5-LO olarak da adlandırılır. Başlıca ürünler: araşidonik asidi 5-hidroperoksi-eikostetraeoik aside (5-HpETE) metabolize eder ve bu da 1) 5-Hidroksiikosatetraenoik aside (5-HETE) ve ardından 5-okso-eikosatetraenoik aside (5-okso-ETE) dönüşür. , 2) daha sonra lökotrien B4'e (LTB4) veya Lökotrien C4'e (LTC4) dönüştürülebilen lökotrien A4 (LTA4) (LTC4, ayrıca lökotrien D4'e [LTD4] ve ardından Lökotrien E4'e [LTE4]), veya 3 etkili ALOX15 ile seri olarak, Uzmanlaşmış pro-çözücü aracılara , lipoksinler A4 ve B4'e. ALOX5 ayrıca eikosapentaenoik asidi , 4 çift bağ içeren araşidonik asit metabolitinin aksine 5 çift bağ (yani 5-HEPE, 5-okso-EPE, LTB5, LTC5, LTD5 ve LTE5) içeren bir dizi metabolite metabolize eder. Enzim, diğer lipoksigenaz, seri olarak hareket edildiğinde siklooksijenaz veya sitokrom P450 enzimleri, E serisi resolvins için eikosapentaenoik asit metabolizması katkıda bulunmaktadır (bakınız çözümleriniz # çözümleriniz Es ve) dokosaheksaenoik asit D serisi resolvins (bakınız çözümleriniz # çözümleriniz Ds ). bu resolvinler ayrıca Uzmanlaşmış pro-çözümleyici arabulucular olarak da sınıflandırılır .
• Arakidonat 12-lipoksijenaz (ALOX12) ( EC 1.1.13.11.31 InterPro :  IPR001885 ), ayrıca 12-lipoksijenaz olarak da adlandırılır, trombosit tipi trombosit lipoksijenaz (veya 12-lipoksijenaz, trombosit tipi) 12-LOX ve 12-LO. Bundan başka, metabolize edilen 12-hydroperoxyeiocsatetraeoic asit (12-HPETE), araşidonik asidi metabolize eden 12-hidroksieikosatetraenoik asit (12-HETE), ya da hiç Hepoxilins (bakınız ayrıca 12-hidroksieikosatetraenoik asit ).
• Arakidonat 15-lipoksijenaz-1 (ALOX15) ( EC 1.1.13.11.33 InterPro :  IPR001885 ), ayrıca 15-lipoksijenaz-1 olarak da adlandırılır, eritrosit tip 15-lipoksijenaz (veya 15-lipoksijenaz, eritrosit tipi), retikülosit tip 15-lipoksijenaz (veya 15 -lipoksijenaz, retikülosit tipi), 15-LO-1 ve 15-LOX-1. Araşidonik asidi esas olarak 1) 15- Hidroksiikosatetraenoik aside (15-HETE) metabolize olan 15-hidroperoksieiocatetraenoik aside (15-HpETE) metabolize eder, fakat aynı zamanda çok daha küçük miktarlarda 2) 12-hidroperoksieikosatetraenoik aside (12-HpETE) de metabolize olur. 12-hidroksieikosatetraenoik aside ve muhtemelen hepoksilinlere metabolize olur . ALOX15 aslında linoleik asidi araşidonik asit yerine tercih eder , linoleik asidi 12-hidroperoksioktadekaenoik aside (13-HpODE) metabolize eder ve bu da ayrıca 13-Hidroksioktadekadienoik aside (13-HODE) metabolize olur . ALOX15 etmek üzere esterleştirilirler çoklu doymamış yağ asitleri metabolize fosfolipidler ve / veya kolesterol örneğin, kolesterol esterleri içinde, lipoproteinler . Araşidonik asidi 12-HpETE ve 15-HpETE'ye metabolize etmedeki ikili özgüllüğü ile birlikte bu özellik, fare Alox15'inkine benzerdir ve her iki enzimin de 12/15-lipoksijenaz olarak adlandırılmasına yol açmıştır.
• Arakidonat 15-lipoksijenaz tip II ( ALOX15B ), ayrıca 15-lipoksijenaz-2, 15-LOX-2 ve 15-LOX-2 olarak da adlandırılır. Araşidonik asidi 15-Hidroksiikosatetraenoik aside metabolize olan 15-hidroperoksiikosatetraenoik (15-HpETE)'ye metabolize eder . ALOX15B, araşidonik asidi 12-hidroperokseikosatetraenoik aside (12-(HpETE) metabolize etme kabiliyetine sahip değildir veya çok az yeteneğe sahiptir ve linoleik asidi 13-hidroperoksioktadekaenoik aside (13-HpODE) metabolize etmek için sadece minimum yeteneğe sahiptir.
• Arakidonat 12-lipoksigenaz, 12R tipi ( ALOX12B ), aynı zamanda 12 olarak adlandırılan R -lipoxygenase, 12 R, -LOX ve 12 R, uzatılmış uzunluk,. Bu 12 arakidonik asidi metabolize eden R -hydroxyeicosatetraenoic asit ama düşük katalitik aktivite ile çok sadece yapar; fizyolojik olarak en önemli substratının, karboksi ucunda sfingosinin sn-2 nitrojenine amid bağlantısında olan ve linoleik aside esterlenmiş çok uzun zincirli (16-34 karbonlu) bir omega-hidroksil yağ asidi içeren bir sfingosin olduğu düşünülmektedir. omega hidroksil ucunda. Deri epidermal hücrelerinde, ALOX12B kendisinin 9, bu esterleştirilmiş omega-hidroksiasil-sphingosine (EOS) içerisinde linoleat metabolize R -hydroperoxy benzeri. ALOX12B'nin inaktive edici mutasyonları, insan deri hastalığı, otozomal resesif Konjenital iktiyoziform eritroderma (ARCI) ile ilişkilidir .
• eLOX3 olarak da adlandırılan epidermis tipi lipoksijenaz ( ALOXE3 ) ve epidermis tipi lipoksijenaz. Diğer lipoksijenazların aksine, ALOXE3 sadece gizli bir dioksijenaz aktivitesi sergiler. Bunun yerine, birincil aktivitesi, belirli doymamış hidroperoksi yağ asitlerini karşılık gelen epoksi alkol ve epoksi keto türevlerine metabolize eden bir hidroperoksit izomeraz gibidir ve bu nedenle aynı zamanda bir hepoksilin sentaz olarak sınıflandırılır . ALOXE3, 12 S- hidroperoksieikosatetraenoik asidi (12 S- HpETE) hepoksilinler A3 ve B3'ün R stereoizomerlerine metabolize edebilirken, ALOXE3, R hidroperoksi doymamış yağ asitlerini metabolize etmeyi destekler ve ALOX15B tarafından yapılan EOS'un 9( R )-hidroperoksi analoğunu verimli bir şekilde Bunu 9 R (10 R ), 13 R -trans-epoksi-11 E , 13 R ve 9-keto-10 E , 12 Z, EOS analogları. ALOXE3'ün, son iki EOS analogunu oluşturmak için cilt epidermisinde ALOX12B ile etki ettiği düşünülmektedir; ALOX3'ün inaktivasyon mutasyonları, ALOX12B'deki inaktive edici mutasyonlara benzer şekilde , insanlarda otozomal resesif Konjenital iktiyoziform eritroderma ile ilişkilidir . ALOX3'teki inaktive edici mutasyonlar ayrıca insan hastalığı Lamellar ichthyosis, tip 5 ile ilişkilidir (bkz. Ichthyosis#Types ).

İki lipoksijenaz, her iki lipoksienazın ürünlerinden oldukça farklı aktivitelere sahip di-hidroksi veya tri-hidroksi ürünleri yapmak için seri olarak hareket edebilir. Bu seri metabolizma, transselüler metabolizma olarak adlandırılan bir süreçte iki lipoksijenazdan sadece birini eksprese eden farklı hücre tiplerinde meydana gelebilir. Örneğin, ALOX5 ve ALOX15 veya alternatif olarak ALOX5 ve ALOX12, araşidonik asidi lipoksinlere metabolize etmek için seri olarak hareket edebilir (bkz. 15-hidroksiikosatetraenoik asit#15(S)-HpETE, 15(S)-HETE, 15(R) -HpETE, 15(R)-HETE ve 15-okso-ETE ve lipoksin#Biyosentez ) ALOX15 ve muhtemelen ALOX15B, eikosapentaenoik asidi D'leri çözmek için metabolize etmek için ALOX5 ile birlikte hareket edebilir (bkz. resolvin#Üretim ).

fare lipoksijenazları

Fare, lipoksijenaz fonksiyonunu incelemek için yaygın bir modeldir. Bununla birlikte, fareler ve erkekler arasındaki lipoksijenazlar arasında, fare çalışmalarından insanlara yapılan ekstrapolasyonları zorlaştıran bazı önemli farklılıklar vardır. İnsanlardaki 6 fonksiyonel lipoksijenazın aksine, farelerde 7 fonksiyonel lipoksijenaza sahiptir ve bunlardan bazıları, insan ortologlarından farklı metabolik aktivitelere sahiptir . Özellikle, fare Alox15, insan ALOX15'ten farklı olarak, araşidonik asidi esas olarak 12-HpETE'ye metabolize eder ve fare Alox15b, insan ALOX15b'nin aksine, öncelikle bir 8-lipoksijenazdır ve arakdionik asidi 8-HpETE'ye metabolize eder; insanlarda karşılaştırılabilir bir 8-HpETE oluşturan lipoksijenaz yoktur.

• Alox5 , işlev olarak insan ALOX5'e benzer görünmektedir.
• Alox12 , tercihen araşidonik asidi 12-HpETE'ye metabolize eden ve aynı zamanda önemli miktarlarda 15-HpETE'ye metabolize eden insan ALOX12'sinden farklıdır, çünkü araşidonik asidi neredeyse sadece 12-HpETE'ye metabolize eder.
• Alox15 (aynı zamanda lökosit tipi 12-Lox, 12-Lox-l ve 12/15-Lox olarak da adlandırılır), standart tahlil koşulları altında 89 ila 89 ila 12-HpETE ürünlerine araşidonik asidi metabolize eden insan ALOX15'ten farklıdır. 11 oranında, araşidonik asidi 1 ila 6 oranında 15-Hpete ve 12-HpETE'ye metabolize eder, yani ana metaboliti 12-HpETE'dir. Ayrıca insan ALOX15'i, substrat olarak araşidonik asit yerine linoleik asidi tercih eder ve onu 13-HpODE'ye metabolize eder, Alox15'in ise linoleik asit üzerinde çok az etkinliği vardır veya hiç yoktur. Alox15, fosfolipidlere ve kolesterole (yani kolesterol esterlerine ) esterlenmiş çoklu doymamış yağ asitlerini metabolize edebilir . Araşidonik asidin 12-HpETE ve 15-HpETE'ye metabolize edilmesindeki ikili özgüllüğü ile birlikte bu özellik, insan ALOX15'ininkine benzerdir ve her iki enzimin de 12/15-lipoksijenaz olarak adlandırılmasına yol açmıştır.
• Alox15b (8-lipoksijenaz, 8-lox ve 15-lipoksijenaz tip II olarak da adlandırılır), araşidonik asidi esas olarak 15-HpETE'ye ve daha az oranda linoleik asidi 13-HpODE'ye metabolize eden ALOX15B'nin aksine, araşidonik asidi esas olarak 8 S -HpETE ve linoleik asitten 9-HpODE'ye. Alox15b, 5-HpETE'nin lökotrienlere metabolize edilmesinde ALOX5 kadar etkilidir.
• Alox12e (12-Lox-e, epidermal tip 12-Lox), zararlı mutasyonlara maruz kalmış ve eksprese edilmemiş insan ALOX12P geninin bir ortologudur. ALox12e, esterleşmemiş çoklu doymamış yağ asidi substratları yerine metil esterleri tercih eder, linoleik asit esterini 13-hidroperoksi karşılığına ve daha az ölçüde araşidonik asit esterini 12-hidroperoksi karşılığına metabolize eder.
• Alox12b (E-LOX2 epidermis tipi Lox-12) kendi 9 EOS linoleik asit parçası metabolize ALOX12B benzer işlev görmekte R -hydroperoxy muadili ve dolayısıyla cildin bütünlüğünü ve su geçirmezlik katkı; Alox12b'ye maruz kalan fareler, Konjenital iktiyoziform eritrodermaya benzer ciddi bir cilt kusuru geliştirir. Burada kam 12 metabolize arakidonik asit, insan ALOX12B farklı R -HETE düşük bir oranda, Alox12b serbest asit olarak değil metabolize arakidonik asit yok ama metabolize, 12, araşidonik asit metil ester doz R -hydroperoxy muadili.
• Aloxe3 (epidermis tipi Lox-3, eLox3) 9 metabolize ALOXe3 benzer işlev görmekte R epoksi ve keto türevleri EOS -hydoperoxy-linoleat türevi ve cilt bütünlüğünün ve su sızdırmazlığı muhafaza dahil olmak. AloxE3 delesyonu, konjenital iktiyoziform eritrodermaya benzer bir kusura yol açar.

Aktif bölgeye bağlı inhibitör (sarı) ile tavşan 15-lipoksijenaz (mavi)

3B yapı

Soya fasulyesi lipoksijenaz L1 ve L3, mercan 8-lipoksijenaz, insan 5-lipoksijenaz, tavşan 15-lipoksijenaz ve domuz lökosit 12-lipoksijenaz katalitik alanı dahil olmak üzere bilinen birkaç lipoksijenaz yapısı vardır. Protein, küçük bir N-terminal PLAT alanından ve aktif siteyi içeren büyük bir C-terminal katalitik alanından ( bu makaledeki Pfam bağlantısına bakın) oluşur . Hem bitki hem de memeli enzimlerinde, N-terminal alanı sekiz iplikli bir antiparalel β-varil içerir, ancak soya fasulyesi lipoksigenazlarında bu alan tavşan enzimindekinden önemli ölçüde daha büyüktür. Bitki lipoksigenazları enzimatik olarak iki parçaya bölünebilir ve bunlar enzim aktif kalırken sıkı bir şekilde bağlantılı kalır; iki alanın ayrılması, katalitik aktivitenin kaybına yol açar. C-terminali (katalitik) alanı, 18-22 sarmaldan ve bir (tavşan enziminde) veya iki (soya fasulyesi enziminde) N-terminal β-varilinin karşı ucunda paralel olmayan β-tabakalarından oluşur.

Aktif site

Lipoksigenazlardaki demir atomu, üçü histidin tortusu olan dört ligandla bağlanır. Tüm lipoksijenaz dizilerinde altı histidin korunur, bunlardan beşi 40 amino asitlik bir dizide kümelenmiş olarak bulunur. Bu bölge üç çinko ligandından ikisini içerir; diğer histidinlerin lipoksijenazların aktivitesi için önemli olduğu gösterilmiştir.

İki uzun merkezi sarmal aktif bölgede kesişir; her iki sarmal , aktif bölge demirine üç histidin (His) ligandı sağlayan π sarmalının iç uzantılarını içerir . Soya fasulyesi lipoksijenaz-1'in ana alanındaki (boşluklar I ve II) iki boşluk, yüzeyden aktif bölgeye uzanır. Huni şeklindeki boşluk I bir dioksijen kanalı olarak işlev görebilir; uzun dar boşluk II, muhtemelen bir substrat cebidir. Daha kompakt memeli enzimi, yalnızca bir çizme şeklinde boşluk (boşluk II) içerir. Soya fasulyesi lipoksijenaz-3'te, demir bölgesinden β-varil ve katalitik alanların ara yüzüne uzanan üçüncü bir boşluk vardır. Boşluk III, demir bölgesi ve boşluk II, protein molekülü boyunca sürekli bir geçiş oluşturur.

Aktif bölge demiri, korunmuş üç His kalıntısının N ^ε'si ve C-terminal karboksil grubunun bir oksijeni tarafından koordine edilir . Ek olarak, soya fasulyesi enzimlerinde asparajinin yan zincir oksijeni demir ile zayıf bir şekilde ilişkilidir. Tavşan lipoksijenazında, bu Asn kalıntısı, demiri N ^δ atomu aracılığıyla koordine eden His ile değiştirilir . Böylece, demirin koordinasyon sayısı, bir altı koordinatlı demire bir hidroksil veya su ligandı ile beş veya altıdır.

Lipoksijenazın aktif bölge özelliği ile ilgili ayrıntılar, domuz lökosit 12-lipoksijenaz katalitik alan kompleksinin yapısında ortaya çıkarılmıştır. Bu kanal, lipoksijenaz reaksiyonu için substrat bağlama detaylarını tanımlayarak, fazla hesaplama olmaksızın araşidonik asidi barındırabilir. Ek olarak, substrat bağlama kanalını kesen ve protein yüzeyine uzanan makul bir erişim kanalı oksijen yolu için sayılabilir.

biyokimyasal sınıflandırma

Soya Fasulyesi Lipoksijenaz 1, biyolojik bir sistem için şimdiye kadar bildirilen kcat (kH/kD) (81 oda sıcaklığına yakın) üzerinde en büyük H/D kinetik izotop etkisini (KIE) sergiler . Son zamanlarda, bir çift mutant Soya Fasulyesi Lipoksijenaz 1'de son derece yüksek bir 540 ila 730 KIE bulundu.

Lipoksijenaz ailesinden ifade edilen insan proteinleri arasında ALOX12 , ALOX12B , ALOX15 , ALOX15B , ALOX5 ve ALOXE3 bulunur . İnsanlar da sahip olmakla birlikte ALOX12P2 bir olan genin, ortolog iyi ifade edilen Alox12P farelerde geni, insan gen, bir sözde ; sonuç olarak, ALOX12P2 proteini insanlarda saptanmaz.

Referanslar

Dış bağlantılar

• LOX-DB - LipOXygenases Veritabanı
• Lipoksijenazlar bölge demir bağlayıcı olarak PROSITE
• PDB : 1YGE​ - soya fasulyesinden elde edilen lipoksijenaz-1'in yapısı ( Glisin max )
• PDB : 1IK3​ - (9 Z ,11 E ,13 S )-13-hidroperoksioktadeka-9,11-dienoik asitile kompleks halinde soya fasulyesi lipoksijenaz-3'ün yapısı
• PDB : 1LOX​ - inhibitör ile kompleks halinde tavşan 15-lipoksijenaz yapısı
• PDB : 3RDE​ - inhibitörlü domuz lökosit 12-lipoksijenazın katalitik alanının yapısı
• Zar aileleri/süper aile-87 - hayvan lipoksijenazlarında UMich Proteinlerin Oryantasyonu
• Lipoksijenaz Tıp ABD Ulusal Kütüphanesi'nde Tıbbi Konu Başlıkları (MeSH)
• Ağartmak zaman ve Cultivar Dondurulmuş Kalite Üzerindeki Etkileri ve saklı Mısır ve brokoli - lipoksigenaz, peroksidaz, sistin liaz enzimi inaktive içinde ağartma