opsin - Opsin

Sığır rhodopsin'in üç boyutlu yapısı. Yedi transmembran alanı değişen renklerde gösterilmiştir. Kromofor kırmızı gösterilmiştir.

Bir opsin proteininin içindeki retina molekülü, bir ışık fotonunu emer. Fotonun absorpsiyonu, retinanın 11-cis-retinal izomerinden all-trans-retinal izomerine dönüşmesine neden olur. Retina şeklindeki bu değişiklik, bir sinyal kaskadı başlatmak için dış opsin proteinine karşı iter, bu da sonunda görsel algı olarak beyne kimyasal sinyal gönderilmesine neden olabilir. Retina, vücut tarafından yeniden yüklenir, böylece sinyal tekrar olabilir.

Opsinler , retinanın fotoreseptör hücrelerinde bulunan kromofor retinal (veya bir varyantı) aracılığıyla ışığa duyarlı hale getirilmiş bir grup proteindir . Beş klasik opsin grubu , görsel transdüksiyon zincirindeki ilk adım olan bir ışık fotonunun bir elektrokimyasal sinyale dönüştürülmesine aracılık eden görmede yer alır . Başka Opsin memeli retina, bulunan melanopsin , katılır sirkadiyen ritimleri ve gözbebeği refleks değil vizyonunda.

Opsin sınıflandırması

Opsinler, fonksiyon (görme, fototaksi, fotoperiyodizm, vb.), kromofor tipi ( retinal , flavine , bilin ), moleküler yapı ( üçüncül , kuaterner ), sinyal çıkışı ( fosforilasyon , indirgeme , oksidasyon ), vb. dahil olmak üzere çeşitli şekillerde sınıflandırılabilir. .

Opsin adı verilen iki grup protein vardır. Tip I opsinler prokaryotlar ve bazı algler ( kanalrodopsinlerin bir bileşeni olarak ) ve mantarlar tarafından kullanılırken , hayvanlar tip II opsinleri kullanır. Bu grupların dışında hiçbir opsin bulunmamıştır (örneğin bitkilerde veya placozoanlarda ).

Bir zamanlar, yapısal ve işlevsel benzerlikler nedeniyle tip I ve tip II'nin ilişkili olduğu düşünülüyordu. Genetik dizilemenin ortaya çıkışıyla birlikte, dizi özdeşliğinin rastgele şansla açıklanabilecek olandan daha büyük olmadığı ortaya çıktı. Ancak son yıllarda derin filogeniye özgü yeni yöntemler geliştirilmiştir . Sonuç olarak, birkaç çalışma, ikisi arasında olası bir filogenetik ilişki olduğuna dair kanıt bulmuştur. Bununla birlikte, bu, tip I ve II opsinlerin son ortak atasının kendisinin bir opsin, ışığa duyarlı bir reseptör olduğu anlamına gelmez: tüm hayvan opsinleri (gen duplikasyonu ve ayrışması ile) büyük G-proteini çiftlerinin tarihinin sonlarında ortaya çıktı. bitkiler, mantarlar, choanflagellatlar ve süngerlerin en eski hayvanlardan ayrılmasından sonra ortaya çıkan reseptör (GPCR) gen ailesi . Retinal kromofor, yalnızca bu büyük gen ailesinin opsin dalında bulunur, yani başka bir yerde ortaya çıkması , homolojiyi değil, yakınsak evrimi temsil eder . Mikrobiyal rodopsinler, dizi olarak GPCR ailelerinin herhangi birinden çok farklıdır. Bir hipoteze göre, hem tip I hem de tip II opsinler , taşıyıcı- opsin -G protein-bağlı reseptör (TOG) süper ailesine aittir , G protein-bağlı reseptör (GPCR), İyon yer değiştiren mikrobiyal rodopsin içeren önerilen bir dal (MR) ve diğer yedi kişi.

Tip I opsinler

Tip I opsinler (ayrıca mikrobiyal opsinler olarak da bilinirler) yedi transmembran alanlı proteinlerdir. Bunların çoğu uygun reseptörler yerine iyon kanalları veya pompalardır ve bir G proteinine bağlanmazlar . Tip I opsinler yaşamın üç alanında da bulunur: Archaea , Bacteria ve Eukaryota . Ökaryotta, tip I opsinler esas olarak yeşil algler gibi tek hücreli organizmalarda ve mantarlarda bulunur. En karmaşık çok hücreli ökaryotlarda, tip I opsinler bitkilerde kriptokrom ve fitokrom gibi ışığa duyarlı diğer moleküller ve Metazoa'da (hayvanlar) tip II opsinler ile değiştirilmiştir.

Mikrobiyal opsinler genellikle molekülün rodopsin formuyla bilinir, yani rodopsin (geniş anlamda) = opsin + kromofor. Birçok mikrobiyal opsin türü arasında proton pompaları bakteriorhodopsin (BR) ve ksantorhodopsin (xR), klorür pompası halorhodopsin (HR), fotosensörler duyusal rodopsin I (SRI) ve duyusal rodopsin II (SRII) ve ayrıca proteorhodopsin (PR) bulunur. ), Neurospora opsin I (NOPI), Chlamydomonas duyusal rodopsinler A (CSRA), Chlamydomonas duyusal rodopsinler B ( CSRB ), channelrhodopsin (ChR) ve archaerhodopsin (Arch).

Proteo ve bakteriorhodopsin gibi çeşitli tip I opsinler, klorofil bazlı olmayan bir yol kullanarak metabolik süreçleri gerçekleştirmek için ışıktan enerji toplamak için çeşitli bakteri grupları tarafından kullanılır . Bunun yanı sıra, halorhodopsins arasında halobakterilerin ve channelrhodopsins bir yosun, örneğin Volvox , olarak hizmet ışık-kapılı iyon kanallarının ayrıca, diğerleri arasında, phototactic amaçlar. Halobakterilerde , G proteinleri ile hiçbir ilişkisi olmayan dönüştürücü membrana gömülü proteinlerle etkileşime girerek bir fototaktik tepkiyi indükleyen duyusal rodopsinler bulunur .

(Gibi opsins Tip channelrhodopsin , halorhodopsin ve archaerhodopsin ) kullanılan optogenetics veya nöronal aktivitenin kapama düğmesi için. Tip I opsinler, nöronal aktivitenin daha yüksek frekansta modüle edilmesi gerekiyorsa tercih edilir, çünkü tip II opsinlerden daha hızlı yanıt verirler. Bunun nedeni, tip I opsinlerin iyon kanalları veya proton/ iyon pompaları olmaları ve bu nedenle doğrudan ışıkla etkinleştirilmeleri, tip II opsinlerin ise daha sonra iyon kanallarını açmak için metabolitler üreten efektör enzimleri etkinleştiren G-proteinlerini etkinleştirmeleridir .

Tip II opsinler

Tip II opsinler (veya hayvan opsinleri) , G protein-bağlı reseptör (GPCR) süper ailesinin yedi-zar ötesi alan proteinlerinin (35-55 kDa ) üyeleridir .

Tip II opsinler filogenetik olarak dört gruba ayrılır: C-opsinler (Siliary), Cnidops ( cnidarian opsins), R-opsinler ( rabdomeric ) ve Go/RGR opsinleri (RGR/Go veya Grup 4 opsinleri olarak da bilinir). Go/RGR opsinleri dört alt gruba ayrılır: Go-opsins, RGR , Peropsins ve Neuropsins . Cı-opsins R-opsins ve Go / RGR opsins sadece bulunan Bilateria .

Tip II görsel opsinler geleneksel olarak siliyer veya rabdomerik olarak sınıflandırılır. Omurgalılarda ve cnidarians'ta bulunan siliyer opsinler, çubuklar ve koniler gibi siliyer yapılara bağlanır . Rabdomerik opsinler, rabdomer adı verilen ışık toplayan organellere bağlanır. Bu sınıflandırma, filogenetik kategorileri (klanlar) keser, böylece hem "siliyer" hem de "rabdomerik" terimleri belirsiz olabilir. Burada, "Cı-opsins (kirpiksi)" bir 'grup içinde özel olarak bulunan karşılık gelir Bilateria bu olarak kontrol edilmeli ve dışlayan cnidarian siliyer opsins kutu deniz anası . Benzer şekilde, "R-opsin (rabdomerik)", omurgalılarda rabdomerlerde oluşmamasına rağmen melanopsini içerir.

C-opsinler (siliyer)

Siliyer opsinler (veya c-opsinler), siliyer fotoreseptör hücrelerinde eksprese edilir ve omurgalı görsel opsinlerini ve ensefalopsinlerini içerir. Işık sinyallerini, hücre zarı boyunca yük farkını artırarak (yani hiperpolarizasyon ) çalışan siklik nükleotid kapılı iyon kanalları aracılığıyla sinir uyarılarına dönüştürürler .

Omurgalı görsel opsins

Omurgalı görsel opsinler, C-opsinlerin (siliyer) bir alt kümesidir. Omurgalı retinasında ifade edilirler ve görüşe aracılık ederler. Bunlar ayrıca çubuk opsinler ve dört tip koni opsin olarak alt bölümlere ayrılabilirler. Çubuk opsinler (rodopsinler, genellikle Rh ile gösterilir), loş ışıkta görmede kullanılır, termal olarak stabildir ve çubuk fotoreseptör hücrelerinde bulunur . Renkli görmede kullanılan koni opsinleri, koni fotoreseptör hücrelerinde bulunan daha az kararlı opsinlerdir . Koni opsins daha da absorpsiyon maksimum (göre alt gruba ayrılır λ _maks ), yüksek ışık absorpsiyonu görülmektedir dalgaboyu. Opsinlerin amino asit dizisi kullanılarak elde edilen evrimsel ilişkiler de koni opsinlerini ilgili gruplarına kategorize etmek için sıklıkla kullanılır. Her iki yöntem de rodopsine ek olarak dört genel koni opsin grubunu öngörür.

Omurgalılar tipik olarak ilk omurgalıdan (ve dolayısıyla ilk omurgalıdan önce gelen) miras alınan dört koni opsin'e (LWS, SWS1, SWS2 ve Rh2) ve ilk omurgalıdan sonra ancak daha önce ortaya çıkan çubuk opsin, rhodopsin'e (Rh1) sahiptir. ilk Gnathostome (çeneli omurgalı). Bu beş opsin, LWS ile başlayan ve Rh1 ile biten bir dizi gen kopyalanmasıyla ortaya çıktı. Her biri o zamandan beri sayısız varyanta dönüşmüştür ve bu nedenle bir opsin ailesi veya alt tipi oluşturmaktadır.

İnsanlar, görmeden sorumlu olan aşağıdaki fotoreseptör proteinlerine sahiptir:

• Rodopsin (Rh1, OPN2, RHO) - çubuk hücrelerde ifade edilir , gece görüşünde kullanılır
• (Aynı zamanda üç konik opsins photopsins ) - olarak ifade koni hücreleri , kullanılan renk görme
  • Uzun dalga boyuna duyarlı ( OPN1LW ) Opsin – Elektromanyetik spektrumun sarı-yeşil bölgesinde λ _max 560 nm. "Kırmızı opsin", "eritrolabe", "L opsin" veya "LWS opsin" olarak adlandırılabilir. "Kırmızı" opsin olarak yaygın ismine rağmen, bu opsin'in en yüksek hassasiyetinin spektrumun kırmızı bölgesinde olmadığına dikkat edin. Ancak kırmızıya diğer iki insan opsininden daha duyarlıdır. Bu reseptör ayrıca mor yüksek frekanslarda ikincil bir tepkiye sahiptir.
  • Orta dalga boyuna duyarlı ( OPN1MW ) Opsin – λ _max 530 nm, elektromanyetik spektrumun yeşil bölgesinde. "Yeşil opsin", "klorolabe", "M opsin" veya "MWS opsin" olarak adlandırılabilir.
  • Kısa dalga boyuna duyarlı ( OPN1SW ) Opsin – λ _max 430 nm, elektromanyetik spektrumun mavi bölgesinde. "Mavi opsin", "siyanolabe", "S opsin" veya "SWS opsin" olarak adlandırılabilir.

pinopsinler

İlk Pineal Opsin (Pinopsin) tavuk epifiz bezinde bulundu . Maviye duyarlı bir opsindir ( λ _max = 470 nm).

beyinde, özellikle epifiz bölgesinde olmak üzere geniş ifade yelpazesi

Omurgalı Kadim (VA) opsin

Omurgalı Kadim (VA) opsin, VA kısa (VAS), VA orta (VAM) ve VA uzun (VAL) olmak üzere üç izoforma sahiptir. İç retinada, yatay ve amakrin hücrelerde ve ayrıca beynin epifiz organı ve habenular bölgesinde ifade edilir. Çoğu omurgalı sınıfında bulunan ancak memelilerde olmayan yaklaşık 500 nm'ye duyarlıdır [14].

parapinopsinler

İlk parapinopsin (PP) opsin , yayın balığının parapineal organında bulundu . Ve parapinopsin lamprey (UV duyarlı opsin olduğu λ _maksimum 370 = nm). Teleostlar iki grup parapinopsin içerir, biri UV'ye duyarlıdır ( λ _max = 360-370 nm), diğeri mavi ışığa duyarlıdır ( λ _max = 460-480 nm).

parietopsinler

İlk parietopsin, kertenkele parietal gözünün fotoreseptör hücrelerinde bulundu. Kertenkele parietopsin (yeşil duyarlı λ _maksimum 522 = nm) ve omurgalı görme opsins gibi bir C-opsin olduğu rağmen, bir GT-protein hiperpolarizasyon indüklemez fakat indükler bir Go-protein vasıtasıyla depolarizasyonu.

OPN3 (Ensefalopsin veya Panopsin)

Panopsinler birçok dokuda (cilt, beyin, testis, kalp, karaciğer, böbrek, iskelet kası, akciğer, pankreas ve retina) bulunur. Başlangıçta insan ve fare beyninde bulundular ve bu nedenle ensefalopsin olarak adlandırıldılar.

İlk omurgasız panopsin halkalı siliyer fotoreseptör hücrelerinin bulunmuştur Platynereis dumerilii ve c (iliary) -opsin olarak adlandırılır. Bu c-opsin UV'ye duyarlıdır ( λ _max = 383 nm) ve tek bir amino asitte 125 nm'ye ayarlanabilir (aralık λ _max = 377 - 502 nm). Bu nedenle, şaşırtıcı olmayan bir şekilde, Platynereis dumerilii'de ikinci fakat camgöbeğine duyarlı bir c-opsin ( λ _max = 490 nm) mevcuttur . İlk c- opsin , larva UV ile indüklenen yerçekimine aracılık eder . Yerçekimi, fototaksi ile oran-kromatik bir derinlik ölçer oluşturur . Farklı derinliklerde, sudaki ışık farklı dalga boylarından oluşur : Önce kırmızı (> 600 nm) ve UV ve mor (< 420 nm) dalga boyları kaybolur. Derinlik ne kadar yüksek olursa, spektrum o kadar dar olur, böylece sadece camgöbeği ışığı (480 nm) kalır. Böylece larvalar derinliklerini renge göre belirleyebilirler. Parlaklığın aksine renk, örneğin bulutluysa, günün saatinden veya hava durumundan bağımsız olarak neredeyse sabit kalır.

Panopsinler ayrıca bazı böceklerin beyinlerinde de ifade edilir. Sivrisinek ve kirpi balığı panopsinleri sırasıyla 500 nm ve 460 nm'de maksimum düzeyde absorbe eder. Her ikisi de in vitro Gi ve Go proteinlerini aktive eder.

Teleost balıkların panopsinlerine: Teleost çoklu doku (TMT) opsinleri denir.

Teleost Çoklu Doku (TMT) Opsin

Teleost balık opsinleri birçok dokuda ifade edilir ve bu nedenle Teleost Çoklu Doku (TMT) opsinleri olarak adlandırılır. TMT opsinleri, dördüncü bir grup olan panopsinlerle en yakından ilişkili olan üç grubu oluşturur. Aslında, balık faunasının bulunan TMT opsins olan ortolog diğer omurgalılarda panopsins için. Aynı intronlara ve aynı yere sahipler, bu da birbirlerine ait olduklarını doğrular.

Cnidarian opsinleri

Denizanası, mercanlar ve deniz anemonlarını içeren Cnidaria , karmaşık gözlere sahip en temel hayvanlardır . Rhopalia'daki denizanası opsinleri , hücre içi cAMP seviyesini yükselten Gs-proteinlerine bağlanır . Mercan opsinleri, Gq proteinlerine ve Gc proteinlerine bağlanabilir. Gc-proteinleri, cnidarians'a özgü bir G-protein alt tipidir. Cnidarian opsins bunların ancak en azından bir kısmı, c-opsins r-opsins ait bir grup ve sözde cnidops olarak tespit edilmiştir, ve Go / RGR-opsins bulunan bilaterians .

r-opsinler (rabdomerik) / Gq-bağlı

Rabdomerik opsinler (veya r-opsinler), bir Gq-proteinine bağlandıkları için Gq-opsinler olarak da bilinirler. R-opsinler yumuşakçalar ve eklembacaklılar tarafından kullanılır. Eklembacaklılar, hem filogeni hem de spektral duyarlılık açısından farklı olan üç (veya daha fazla) farklı opsin grubu kullanarak omurgalılara benzer bir şekilde renkli görüş elde ediyor gibi görünmektedir. R-opsin melanopsin, sirkadiyen ritimleri düzenlediği ve pupiller reflekse aracılık ettiği omurgalılarda da ifade edilir .

c-opsinlerin aksine, r-opsinler kanonik geçici reseptör potansiyel iyon kanallarıyla ilişkilidir; bunlar bir hücre zarı boyunca elektrik potansiyeli farkının yok edilmesine yol açar (yani depolarizasyon ).

Kalamar rodopsinin kristal yapısının tanımlanması, muhtemelen bu gruptaki işlevine ilişkin anlayışımızı ilerletecektir.

Eklembacaklılar Farklı göz tiplerinde farklı opsins kullanır, ancak en azından Limulus yanal ve bileşik gözünde ifade opsins% 99 özdeş ve muhtemelen son zamanlarda uzaklaştığı bulunmaktadır.

Melanopsin OPN4

İlgilendim sirkadiyen ritimleri , gözbebeği refleks yüksek parlaklık durumlarda ve renk düzeltme. Filogenetik olarak R-opsin (rabdomerik) grubunun bir üyesi, fonksiyonel ve yapısal olarak bir r-opsin, ancak rabdomerlerde oluşmaz.

Go/RGR (Grup 4) işlemleri

Go/RGR opsinleri arasında Go-opsinler, RGR-opsinler, nöropsinler ve peropsinler bulunur.

Go-opsin'ler

Go-opsinler yüksek omurgalılarda ve ekdizozoanlarda yoktur . Tarak gözünün siliyer fotoreseptör hücrelerinde ve bazal kordat amphioxus'ta bulunurlar . Ancak Platynereis dumerilii'de , gözlerin rabdomerik fotoreseptör hücrelerinde bir Go-opsin eksprese edilir.

RGR işlemleri

Olarak da bilinen RGR opsins, Retina G protein bağlı reseptörler olarak ifade edilmiştir , retina pigment epiteli (RPE) ve Müller hücrelerinin . Tercihen karanlıkta 11-cis-retinal yerine all-trans-retinale bağlanırlar. RGR opsinlerinin fotoizomerazlar olduğu düşünülüyordu, ancak bunun yerine retinoid trafiğini ve üretimini düzenlerler. Özellikle, ışıktan bağımsız olarak, all-trans-retinil-esterlerden 11-cis-retinol (11-cis-retinalin bir öncüsü) üretimini hızlandırırlar. Bununla birlikte, tüm-trans-retinil-esterler, RGR-opsinler tarafından ışığa bağımlı olarak kullanılabilir hale getirilir. RGR-opsinlerin bunu bir G-proteini veya başka bir sinyal mekanizması aracılığıyla düzenleyip düzenlemediği bilinmemektedir. Sığır RGR opsin, pH değerine bağlı olarak farklı dalga boylarında maksimum düzeyde emer. Yüksek pH'da maksimum mavi (469 nm) ışığı emer ve düşük pH'da maksimum UV (370 nm) ışığı emer.

Peropsin

Peropsin , görsel bir pigment gibi bir reseptör, bir olan bir protein , insanlarda tarafından kodlandığını RRH geni .

nöropsinler

Nöropsinler, tipik olarak 380 nm'de UVA'ya duyarlıdır. İnsanların ve kemirgenlerin beyninde, testislerinde, derisinde ve retinasında, ayrıca kuşların beyninde ve retinasında bulunurlar. Kuşlarda ve kemirgenlerde ultraviyole görüşe aracılık ederler. Gi-proteinleri ile çiftleşirler. İnsanlarda Neuropsin, OPN5 geni tarafından kodlanır . İnsan retinasında işlevi bilinmemektedir. Farede, en azından ex vivo olarak retina ve korneaya foto-katılır.

sınıflandırılmamış

Ekstraretinal (veya ekstra oküler) Rodopsin Benzeri Opsinler (Exo-Rh)

Actinopterygii'de (ışın yüzgeçli balık) bulunan bu epifiz opsinleri, görünüşe göre Rh1'den (rhodopsin) gen duplikasyonunun bir sonucu olarak ortaya çıktı. Bu opsinler, kuşlarda ve sürüngenlerde bulunan pinopsinlere benzer işlevlere hizmet ediyor gibi görünmektedir.

Yapı ve işlev

Opsin proteinleri , yedinci transmembran alfa sarmalındaki bir lizin tortusuna bir Schiff baz bağlantısı yoluyla A vitamini bazlı retinaldehit kromoforuna kovalent olarak bağlanır . Omurgalılarda, kromofor ya 11- cis- retinal (A1) ya da 11 - cis -3,4-didehidroretinaldir (A2) ve opsinin retinal bağlanma cebinde bulunur. 11 den kromoforun fotoizomerleşme ışık sonuçlarının bir fotonun emme cis ya hepsi için trans konformasyonunda. Fotoizomerizasyon, opsin proteininde konformasyonel bir değişikliğe neden olarak fototransdüksiyon kaskadının aktivasyonuna neden olur. Opsin, trans formunda ışığa karşı duyarsız kalır . Bu bütün-değiştirilmesiyle yeniden oluşturulur trans- retinal yeni sentezlenmiş 11 cis retinal, retinal epitelyal hücrelerden sağlanan. Opsin A2 bağlı olan, ya kromofora bağlı ise Opsins fonksiyonel λ _maksimum A1-bağlı opsin daha uzun bir dalga boyunda bir açıda bulunur.

Opsinler, üç hücre dışı ve üç sitoplazmik döngü ile birbirine bağlanan yedi transmembran a-sarmal alanı içerir . Fonksiyonel olarak korunmuş kalıntılar olarak adlandırılan birçok amino asit kalıntısı, önemli fonksiyonel rollerin göstergesi olarak tüm opsin grupları arasında yüksek oranda korunur. Bundan sonra tartışılan tüm kalıntı pozisyonları , Palczewski ve diğerleri tarafından kristalize edilen 348 amino asit sığır rodopsine göredir . Lys296, bilinen tüm opsinlerde korunur ve kromofor ile Schiff bazı bağlantısının yeri olarak hizmet eder. Cys138 ve Cys110, yüksek oranda korunmuş bir disülfid köprüsü oluşturur. Glu113, Lys296 ve kromofor arasındaki Schiff bağlantısının protonasyonunu stabilize eden karşı iyon görevi görür. Glu134-Arg135-Tyr136, bir foton soğurulduktan sonra transdüksiyon sinyalinin yayılmasında rol oynayan, yüksek oranda korunmuş başka bir motiftir.

Belirli amino asit kalıntılarının, olarak adlandırılan spektral ayarlama siteleri , üzerinde güçlü bir etkiye sahip λ _maksimum değerleri. Kullanılarak mevkiye-yönelik mutagenez , seçici bu artıkları mutasyona ve opsin ışık emme özellikleri ortaya çıkan değişimlerin incelenmesi mümkündür. Bu ayırt etmek için önemli olan spektral ayarlama siteleri , opsin gelen ışık emdiği dalga boyu etkileyen kalıntılar işlevsel korunmuş siteleri , opsin düzgün çalışması için önemli kalıntıları. Birbirlerini dışlamazlar, ancak pratik nedenlerden dolayı, opsin işlevselliğini etkilemeyen spektral ayarlama sitelerini araştırmak daha kolaydır. Spektral ayarlama sitelerinin kapsamlı bir incelemesi için bkz. Yokoyama ve Deeb. Spektral ayarlama sitelerinin λ _max üzerindeki etkisi, farklı opsin grupları arasında ve farklı türlerin opsin grupları arasında farklılık gösterir.

İnsan gözü, beyin ve derideki opsinler

RPE, retina pigment epiteli ; ipRGC, özünde ışığa duyarlı retinal ganglion hücreleri ; OPL, dış pleksiform katman ; IPL, iç pleksiform tabaka ; GCL, ganglion hücre tabakası

Mürekkepbalığı

Mürekkepbalığı ve ahtapotların derilerinde kromoforların bir parçası olarak opsin bulunur . Opsin, mürekkepbalığı çevresinin rengini ve şeklini algılayan algılama ağının bir parçasıdır.

Ayrıca bakınız

• retiniliden proteini
• görsel döngü
• görsel fototransdüksiyon
• mikrobiyal rodopsin
• Kanalrodopsinler

Dış bağlantılar

• İllüstrasyon de Baldwin-Wallace College
• ABD Ulusal Tıp Kütüphanesi'nde Opsin Tıbbi Konu Başlıkları (MeSH)

Referanslar