Alfa-amilaz - Alpha-amylase
| alfa-amilaz | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| tanımlayıcılar | |||||||||
| AB numarası | 3.2.1.0 | ||||||||
| CAS Numarası. | 9000-90-2 | ||||||||
| veritabanları | |||||||||
| IntEnz | IntEnz görünümü | ||||||||
| BRENDA | BRENDA girişi | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme görünümü | ||||||||
| fıçı | Fıçı girişi | ||||||||
| MetaCyc | metabolik yol | ||||||||
| PRİAM | profil | ||||||||
| PDB yapıları | RCSB PDB PDBe PDB toplamı | ||||||||
| |||||||||
| GH13 katalitik etki alanı | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Siklodekstrin glukanotransferaz (ec2.4.1.19) (cgtaz)
| |||||||||
| tanımlayıcılar | |||||||||
| Sembol | alfa-amilaz | ||||||||
| Pfam | PF00128 | ||||||||
| Pfam klanı | CL0058 | ||||||||
| InterPro | IPR006047 | ||||||||
| SCOP2 | 1ppi / KAPSAM / SUPFAM | ||||||||
| OPM süper ailesi | 117 | ||||||||
| OPM proteini | 1wza | ||||||||
| CAZy | GH13 | ||||||||
| CDD | cd11338 | ||||||||
| |||||||||
| Alfa-amilaz C-terminali beta sayfası alanı | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Maltoheptaoz ile kompleks halinde arpa alfa-amilaz izozim 1 (ami1) inaktif mutant d180a'nın kristal yapısı
| |||||||||
| tanımlayıcılar | |||||||||
| Sembol | alfa-amil_C2 | ||||||||
| Pfam | PF07821 | ||||||||
| InterPro | IPR012850 | ||||||||
| |||||||||
| Alfa amilaz, C-terminali tüm beta alanı | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 önceden koşullandırılmış siklodekstrin glikosiltransferaz mutantının maltotrioz kompleksi
| |||||||||
| tanımlayıcılar | |||||||||
| Sembol | Alfa-amilaz_C | ||||||||
| Pfam | PF02806 | ||||||||
| Pfam klanı | CL0369 | ||||||||
| InterPro | IPR006048 | ||||||||
| SCOP2 | 1ppi / KAPSAM / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Alfa-amilaz , (α-amilaz) bir bir enzim EC 3.2.1.1 hidrolize eden büyük alfa-bağlı alfa bağları polisakkaritler gibi, nişasta ve glikojenin bunun daha kısa zincirli, sonuçta dekstrinler ve maltoz . İnsanlarda ve diğer memelilerde bulunan ana amilaz formudur . Gıda rezervi olarak nişasta içeren tohumlarda da bulunur ve birçok mantar tarafından salgılanır. Glikozit hidrolaz ailesinin 13 bir üyesidir .
insan biyolojisinde
Birçok dokuda bulunmasına rağmen, amilaz , her biri kendi insan a-amilazı izoformuna sahip olan pankreas suyu ve tükürükte en belirgindir . İzoelektrik odaklamada farklı davranırlar ve ayrıca spesifik monoklonal antikorlar kullanılarak testte ayrılabilirler . İnsanlarda, tüm amilaz izoformları kromozom 1p 21'e bağlanır (bkz. AMY1A ).
Tükürük amilaz (ptyalin)
Amilaz tükürükte bulunur ve nişastayı maltoz ve dekstrin haline getirir . Amilaz bu formu da "pityalin" denir / t aɪ əl ɪ n / , İsveçli kimyager tarafından seçildi hangi Jöns Jacob Berzelius . Adı, madde tükürükten elde edildiği için Yunanca πτυω (tükürürüm) kelimesinden türemiştir. Büyük, çözünmeyen nişasta moleküllerini çözünür nişastalara ( amilodekstrin , eritrodekstrin ve akrodekstrin ) parçalayarak art arda daha küçük nişastalar ve nihayetinde maltoz üretecektir . Ptyalin, lineer α(1,4) glikozidik bağlantılar üzerinde etkilidir , ancak bileşik hidrolizi , dallı ürünler üzerinde etkili olan bir enzim gerektirir. Tükürük amilaz etkisizleştirilmesini mide tarafından mide asidi . pH 3.3'e ayarlanmış mide suyunda, ptyalin 37 °C'de 20 dakikada tamamen inaktive olmuştur. Buna karşılık, pH 4.3'te mide suyuna 150 dakika maruz kaldıktan sonra amilaz aktivitesinin %50'si kaldı. Hem nişasta, hem ptyalin için substrat hem de ürün (kısa glikoz zincirleri), onu gastrik asit tarafından inaktivasyona karşı kısmen koruyabilir. pH 3.0'da tampona eklenen Ptyalin, 120 dakika içinde tamamen etkisiz hale getirildi; bununla birlikte, %0.1 seviyesinde nişasta eklenmesi, aktivitenin %10'unun kalmasına neden oldu ve %1.0 seviyesine nişastanın benzer şekilde eklenmesi, 120 dakikada aktivitenin yaklaşık %40'ının kalmasına neden oldu.
ptyalin için optimum koşullar
- Optimum pH – 7.0
- İnsan vücut sıcaklığı
- Belirli anyonların ve aktivatörlerin varlığı :
İnsan tükürük amilazındaki genetik varyasyon
Tükürük amilaz geni evrim sırasında duplikasyona uğramıştır ve DNA hibridizasyon çalışmaları birçok bireyin genin birden fazla tandem tekrarına sahip olduğunu göstermektedir. Gen kopyalarının sayısı, insan amilazına karşı antikorların kullanıldığı protein lekesi tahlilleriyle ölçüldüğü üzere tükürük amilaz seviyeleri ile ilişkilidir. Gen kopya sayısı, yüksek nişastalı diyetlere açık evrimsel maruz kalma ile ilişkilidir. Örneğin, bir Japon bireyde amilaz geninin 14 kopyası vardı (bir alel 10 kopya ve ikinci bir alel dört kopya). Japon diyeti geleneksel olarak büyük miktarlarda pirinç nişastası içeriyordu . Buna karşılık, bir Biaka bireyi altı kopya taşıdı (her alelde üç kopya). Biaka geleneksel olarak düşük nişasta diyet tüketilen yağmur avcı-toplayıcı vardır. Perry ve meslektaşları, tükürük amilaz geninin artan kopya sayısının, insan evrimi sırasında nişastalı bir diyete geçişle aynı zamana denk gelen hayatta kalma süresini artırmış olabileceğini tahmin ettiler.
pankreas amilaz
Pankreas α-amilaz rasgele bölmektedir a (1-4) glikosidik bağlantılar arasında amiloz elde etmek için dekstrin , maltoz ya da maltotrioz . Anomerik konfigürasyonun korunması ile çift yer değiştirme mekanizmasını benimser . İnsanlarda, tükürük amilazı onun bir kopyasından evrimleşmiştir.
patolojide
Amilaz testi için olandan gerçekleştirmek daha kolaydır lipaz o algılamak ve monitör için kullanılan birincil test yapma pankreatit . Tıbbi laboratuvarlar genellikle pankreas amilazını veya toplam amilazı ölçecektir. Sadece pankreatik amilaz ölçülürse kabakulak veya diğer tükürük bezi travmalarında artış görülmeyecektir .
Bununla birlikte, mevcut küçük miktar nedeniyle, bu ölçüm için kan alınırken zamanlama çok önemlidir . Pankreatit ağrısından hemen sonra kan alınmalıdır, aksi takdirde böbrekler tarafından hızla atılır .
Tükürük α-amilazı, stres için bir biyobelirteç ve kan alımı gerektirmeyen sempatik sinir sistemi (SNS) aktivitesinin vekil bir belirteci olarak kullanılmıştır .
Tercüme
İnsanlarda artan plazma seviyeleri şu durumlarda bulunur:
- Tükürük travması ( anestezik entübasyon dahil )
- Kabakulak - nedeniyle inflamasyon arasında tükürük bezlerinde
- Pankreatit - amilaz üreten hücrelere verilen hasar nedeniyle
- Böbrek yetmezliği – atılımın azalması nedeniyle
Normalin üst sınırının (ULN) 10 katından fazla toplam amilaz okumaları pankreatiti düşündürür. ULN'nin beş ila 10 katı, ileus veya duodenal hastalığı veya böbrek yetmezliğini gösterebilir ve tükürük bezi hastalığında daha düşük yükselmeler yaygın olarak bulunur.
genler
tahılda
Tahıldaki α-Amilaz aktivitesi, örneğin Hagberg-Perten Düşme Sayısı , filiz hasarlarını değerlendirmek için bir test veya Phadebas yöntemi ile ölçülür . Ortaya Çıkar buğday .
Endüstriyel kullanım
α-Amilaz, etanol üretiminde tahıllardaki nişastaları fermente edilebilir şekerlere parçalamak için kullanılır.
Yüksek fruktozlu mısır şurubu üretiminde ilk adım, mısır nişastasının a-amilaz ile işlenmesi ve daha kısa şeker oligosakkarit zincirleri üretilmesidir .
Bacillus licheniformis kaynaklı "Termamyl" adlı bir a-amilaz , bazı deterjanlarda, özellikle bulaşık ve nişasta giderici deterjanlarda da kullanılır.
Genel olarak amilaz ailesinin daha fazla kullanımı için amilaz bakın .
Tıbbi kullanım potansiyeli
a-Amilaz, hücre dışı polimerik maddenin (EPS) yapısal, matris ekzopolisakaritleri içindeki a(1-4) glikozidik bağları hidrolize ederek polimikrobiyal bakteriyel biyofilmleri parçalamada etkinlik göstermiştir .
tampon inhibisyonu
Tris bunlar, tris tamponu içinde kullanılmamalıdır böylece molekülü bakteri α-amilaz, bir dizi inhibe ettiği bildirilen.
Belirleme
α-amilaz aktivitesinin belirlenmesi için çeşitli yöntemler mevcuttur ve farklı endüstriler farklı yöntemlere güvenme eğilimindedir. Nişasta iyot testi, bir gelişme iodin testi α-amilaz alçaltır nişasta ve yaygın olarak bir çok uygulamada kullanıldığı gibi, bir renk değişikliğine dayanmaktadır. Benzer ancak endüstriyel olarak üretilen bir test, deterjanlar, çeşitli un, tahıl ve malt gıdaları ve adli biyoloji gibi birçok endüstride kalitatif ve kantitatif bir test olarak kullanılan Phadebas amilaz testidir.
Etki alanı mimarisi
α-Amilazlar bir dizi farklı protein alanı içerir. Katalitik alan bir sahiptir yapı bir ~ 70- ile kesilen aktif siteyi içeren bir sekiz şeritli alfa / beta varil oluşan amino asit arasında çıkıntı yapan kalsiyum bağlama alanı strand beta 3 ve alfa sarmalı 3 ve bir karboksil-terminal Greek anahtar beta varil alanı. Birkaç alfa-amilaz, genellikle C terminalinde bir beta-tabaka alanı içerir. Bu alan, beş iplikli bir antiparalel beta sayfası olarak düzenlenmiştir. Birkaç alfa-amilaz, genellikle C terminalinde bir tam beta alanı içerir.
Ayrıca bakınız
Referanslar
Dış bağlantılar
- Alfa-Amilaz Proteini
- ABD Ulusal Tıp Kütüphanesi Tıbbi Konu Başlıklarında (MeSH) alfa-Amilaz
