Ramachandran arsa - Ramachandran plot

Güncellenmiş etiketler ve eksenlerle Ramachandran'dan orijinal sert küre, azaltılmış yarıçap ve rahat tau φ,ψ bölgeleri
Omurga dihedral açıları φ ve ψ (ve ω). Her üç açı da gösterilen konformasyonda 180°'dir.

Olarak biyokimya , bir Ramachandran arsa (aynı zamanda bir şekilde bilinmektedir Rama arsa bir Ramachandran diyagram veya bir [cp, ψ] arsa başlangıçta 1963 geliştirilen) GN Ramachandran , C Ramakrishnan ve V. Sasisekharan , enerjik görselleştirmek için bir yöntemdir protein yapısındaki amino asit kalıntılarının φ'sine karşı ψ omurga dihedral açıları için izin verilen bölgeler . Soldaki şekil φ ve ψ omurga dihedral açılarının tanımını gösterir (Ramachandran tarafından φ ve φ' olarak adlandırılır). Peptid bağındaki ω açısı normalde 180°'dir, çünkü kısmi-çift bağ karakteri peptidi düzlemsel tutar . Sağ üstteki şekil, Ramachandran ve diğerlerinin izin verilen φ,ψ omurga konformasyonel bölgelerini göstermektedir. 1963 ve 1968 sert küre hesaplamaları: düz anahatta tam yarıçap, kesikli olarak azaltılmış yarıçap ve noktalı çizgilerde gevşek tau (N-Cα-C) açısı. Çünkü dihedral açı değerleri daireseldir ve 0 ° 360 ile aynıdır ° Ramachandran arsa bir "paket" sağdan sol ve alt-üst kenarları. Örneğin, grafiğin sol alt kenarı boyunca izin verilen küçük şerit, sol üstteki geniş, uzatılmış zincir bölgesinin bir devamıdır.

Bir Ramachandran arsa insan elde PCNA , trimerik bir DNA kelepçe hem de içerir protein β-tabaka ve α-heliks ( PDB İD 1AXC). Kırmızı, kahverengi ve sarı bölgeler, ProCheck tarafından tanımlanan tercih edilen, izin verilen ve "cömertçe izin verilen" bölgeleri temsil eder.

kullanır

Bir Ramachandran planı iki farklı şekilde kullanılabilir. Birincisi, bir proteindeki (sağ üstte olduğu gibi) bir amino asit kalıntısı için ψ ve φ açılarının hangi değerlerinin veya konformasyonlarının mümkün olduğunu teoride göstermektir . İkincisi, yapı doğrulaması için kullanımda tek bir yapıda (sağda, burada olduğu gibi) veya başka bir çok yapıdan oluşan bir veritabanında (soldaki alttaki 3 grafikte olduğu gibi) gözlemlenen veri noktalarının ampirik dağılımını göstermektir . Her iki durum da genellikle teorik olarak tercih edilen bölgelerin ana hatlarıyla gösterilir.

amino asit tercihleri

Daha büyük yan zincirlerin daha fazla kısıtlamaya ve dolayısıyla Ramachandran grafiğinde daha küçük bir izin verilen bölgeye yol açması beklenebilir, ancak yan zincirlerin etkisi küçüktür. Pratikte görülen ana etki, Cβ'de metilen grubunun varlığı veya yokluğudur. Glisin çok daha küçük bir olan, yan zincir için, sadece bir hidrojen atomuna sahip Waals yarıçapı der van CH den 3 , CH 2 , diğer tüm amino asitlerin yan zincir başlar, ya da CH grubu. Bu nedenle, en az sınırlıdır ve bu, izin verilen alanın önemli ölçüde daha büyük olduğu glisin için Ramachandran grafiğinde ( galerideki Gly grafiğine bakınız ) açıktır. Buna karşılık, Cα'yı omurga N'ye bağlayan 5 üyeli halka yan zinciriyle prolin için Ramachandran grafiği , sınırlı sayıda olası ψ ve φ kombinasyonlarını gösterir ( galerideki Pro grafiğine bakın ). Prolinden önceki kalıntı ("pre-prolin") de genel duruma kıyasla sınırlı kombinasyonlara sahiptir.

Daha yeni güncellemeler

İlk Ramachandran grafiği, atomik çözünürlükteki ilk protein yapısının belirlenmesinden hemen sonra hesaplandı ( miyoglobin , 1960), ancak sonuçlar kısa peptitlerin küçük molekül kristalografisine dayanıyordu. Şimdi, onlarca yıl sonra, X-ışını kristalografisi ile belirlenen ve Protein Veri Bankasında (PDB) depolanan on binlerce yüksek çözünürlüklü protein yapısı var . Daha detaylı ve doğru φ,ψ grafikleri üretmek için birçok çalışma bu verilerden yararlanmıştır (örn . Morris ve diğerleri 1992; Kleywegt & Jones 1996; Hooft ve diğerleri 1997; Hovmöller ve diğerleri 2002; Lovell ve diğerleri 2003; Anderson ve diğerleri 2005. Ting ve diğerleri 2010).

Aşağıdaki dört şekil, genel durum (Gly, Pro ve pre-Pro hariç tüm amino asitler), Gly ve Pro için tercih edilen ve izin verilen konformasyonel bölgeler için geniş bir yüksek çözünürlüklü yapı ve kontur kümesinden veri noktalarını göstermektedir. . En yaygın bölgeler şu şekilde etiketlenmiştir: α sarmalı için α , solak sarmal için Lα, β-tabaka için β ve poliprolin II için ppII. Böyle bir kümeleme alternatif olarak ABEGO sisteminde açıklanmaktadır, burada her harf α (ve 3 10 ) sarmalını, sağ elle kullanılan β levhalarını (ve uzatılmış yapıları), solak sarmalları, solak levhaları ve son olarak çizilemeyen cis peptidi temsil eder. bazen prolin ile görülen bağlar; motiflerin sınıflandırılmasında ve daha yakın zamanda proteinlerin tasarlanmasında kullanılmıştır.

Ramachandran grafiği, peptit bağının yapısal davranışını açıklamak için bir ders kitabı kaynağı olsa da, Ramachandran grafiğinin her bölgesinde bir peptitin nasıl davrandığına dair kapsamlı bir araştırma ancak yakın zamanda yayınlandı (Mannige 2017).

Moleküler Biyofizik Hint Bilim Enstitüsü'nde Birim Ocak 2013 8-11 Biyomoleküler formları ve fonksiyonları Konulu Uluslararası Konferans düzenleyerek Ramachandran Harita 50 yıllık kutladı.

İlgili sözleşmeler

Polisakkaritlerdeki (örneğin CARP ile ) dihedral açılar da çizilebilir .

Galeri

  • Genel durum için Ramachandran arsa; Lovell 2003 verileri

  • Glisin için Ramachandran arsa

  • Proline için Ramachandran komplosu

  • Proline öncesi için Ramachandran arsa

Yazılım

Referanslar

daha fazla okuma

Dış bağlantılar