biyokimya -Biochemistry

Biyokimya veya biyolojik kimya, canlı organizmaların içindeki ve bunlarla ilgili kimyasal süreçlerin incelenmesidir . Hem kimya hem de biyolojinin bir alt disiplini olan biyokimya üç alana ayrılabilir: yapısal biyoloji , enzimoloji ve metabolizma . 20. yüzyılın son on yıllarında biyokimya, canlı süreçleri bu üç disiplin aracılığıyla açıklama konusunda başarılı olmuştur. Yaşam bilimlerinin hemen hemen tüm alanları , biyokimyasal metodoloji ve araştırma yoluyla ortaya çıkarılmakta ve geliştirilmektedir. Biyokimya, biyolojik moleküllerin canlı hücreler içinde ve hücreler arasında meydana gelen süreçlere yol açmasına izin veren kimyasal temeli anlamaya odaklanır , bu da doku ve organların yanı sıra organizma yapısı ve işlevinin anlaşılmasıyla büyük ölçüde ilişkilidir . Biyokimya, biyolojik fenomenlerin moleküler mekanizmalarının incelenmesi olan moleküler biyoloji ile yakından ilgilidir .

Biyokimyanın çoğu, proteinler , nükleik asitler , karbonhidratlar ve lipitler gibi biyolojik makromoleküllerin yapıları, bağları, işlevleri ve etkileşimleri ile ilgilenir . Hücrelerin yapısını sağlarlar ve yaşamla ilgili birçok işlevi yerine getirirler. Hücrenin kimyası da küçük moleküllerin ve iyonların reaksiyonlarına bağlıdır . Bunlar inorganik (örneğin, su ve metal iyonları) veya organik (örneğin, proteinleri sentezlemek için kullanılan amino asitler ) olabilir . Hücrelerin kimyasal reaksiyonlar yoluyla çevrelerinden enerji elde etmek için kullandıkları mekanizmalar metabolizma olarak bilinir . Biyokimyanın bulguları öncelikle tıp , beslenme ve tarımda uygulanmaktadır . Tıpta, biyokimyacılar hastalıkların nedenlerini ve tedavilerini araştırırlar . Beslenme, sağlık ve zindeliğin nasıl sürdürüleceğini ve ayrıca beslenme eksikliklerinin etkilerini inceler . Tarımda, biyokimyacılar toprağı ve gübreleri araştırır . Mahsul ekimini, mahsul depolamayı ve haşere kontrolünü iyileştirmek de hedefler arasındadır. Biyokimya, bireylerin prionlar gibi karmaşık konuları öğrenmesine yardımcı olduğu için son derece önemlidir .

Tarih

Gerty Cori ve Carl Cori, 1947'de RPMI'de Cori döngüsünü keşfettikleri için Nobel Ödülü'nü birlikte kazandılar .

En kapsamlı tanımıyla biyokimya, canlıların bileşenlerinin ve bileşiminin ve bunların nasıl bir araya gelip hayat oluşturduğunun incelenmesi olarak görülebilir. Bu anlamda biyokimyanın tarihi eski Yunanlılara kadar uzanabilir . Bununla birlikte, belirli bir bilimsel disiplin olarak biyokimya , biyokimyanın hangi yönüne odaklanıldığına bağlı olarak 19. yüzyılda veya biraz daha önce başladı. Bazıları, biyokimyanın başlangıcının , 1833'te Anselme Payen tarafından ilk enzim olan diyastazın (şimdi amilaz olarak adlandırılır) keşfi olabileceğini savunurken , diğerleri Eduard Buchner'ın hücresiz alkolik fermantasyonda karmaşık bir biyokimyasal süreci ilk kez gösterdiğini düşündü. 1897'de biyokimyanın doğuşu olarak özler. Bazıları ayrıca, Justus von Liebig'in , metabolizmanın kimyasal bir teorisini sunan, fizyoloji ve patolojiye uygulamalarında Organik kimya, Hayvan kimyası veya Organik kimya'nın etkili 1842 çalışmasına veya hatta 18. yüzyılın fermantasyon çalışmalarına kadar başlangıcına işaret edebilir. ve Antoine Lavoisier tarafından solunum . Biyokimyanın karmaşık katmanlarının ortaya çıkarılmasına yardım eden diğer birçok öncü, modern biyokimyanın kurucuları ilan edildi. Proteinlerin kimyasını inceleyen Emil Fischer ve enzimleri ve biyokimyanın dinamik doğasını inceleyen F. Gowland Hopkins , erken dönem biyokimyacılarının iki örneğini temsil eder.

"Biyokimya" terimi, biyoloji ve kimyanın bir kombinasyonundan türetilmiştir . 1877'de Felix Hoppe-Seyler , Zeitschrift für Physiologische Chemie'nin (Journal of Physiological Chemistry) ilk sayısının önsözünde fizyolojik kimya ile eşanlamlı olarak (Almanca'da biochemie ) terimini kullandı. bu çalışma alanı. Bununla birlikte, Alman kimyager Carl Neuberg'in kelimeyi 1903'te icat ettiği söylenirken, bazıları bunu Franz Hofmeister'a borçludur .

DNA yapısı ( 1D65 ​)

Bir zamanlar hayatın ve malzemelerinin , cansız maddelerde bulunanlardan farklı bazı temel özellik veya maddelere (genellikle " hayati ilke " olarak anılır) sahip olduğuna inanılıyordu ve sadece canlı varlıkların molekülleri üretebileceği düşünülüyordu. hayat. 1828'de Friedrich Wöhler , potasyum siyanat ve amonyum sülfattan şans eseri üre sentezi üzerine bir makale yayınladı ; bazıları bunu vitalizmin doğrudan yıkılması ve organik kimyanın kurulması olarak görüyordu . Bununla birlikte, Wöhler sentezi, bazıları vitalizmin onun elinde öldüğünü reddettiği için tartışmalara yol açtı. O zamandan beri, biyokimya, özellikle 20. yüzyılın ortalarından beri, kromatografi , X-ışını kırınımı , çift polarizasyon interferometrisi , NMR spektroskopisi , radyoizotopik etiketleme , elektron mikroskobu ve moleküler dinamik simülasyonları gibi yeni tekniklerin geliştirilmesiyle ilerlemiştir . Bu teknikler, glikoliz ve Krebs döngüsü (sitrik asit döngüsü) gibi birçok molekülün ve hücrenin metabolik yollarının keşfine ve ayrıntılı analizine izin verdi ve moleküler düzeyde biyokimyanın anlaşılmasına yol açtı.

Biyokimyadaki bir diğer önemli tarihsel olay, genin keşfi ve hücrede bilgi aktarımındaki rolüdür. 1950'lerde James D. Watson , Francis Crick , Rosalind Franklin ve Maurice Wilkins, DNA yapısını çözmede ve bunun genetik bilgi aktarımı ile ilişkisini önermede etkili oldular. 1958'de George Beadle ve Edward Tatum , mantarlarda bir genin bir enzim ürettiğini gösteren çalışmaları nedeniyle Nobel Ödülü'nü aldılar . 1988'de Colin Pitchfork , adli tıp biliminin büyümesine yol açan DNA kanıtıyla cinayetten hüküm giyen ilk kişi oldu . Daha yakın zamanlarda, Andrew Z. Fire ve Craig C. Mello, gen ifadesinin susturulmasında RNA girişiminin (RNAi) rolünü keşfettikleri için 2006 Nobel Ödülü'nü aldılar .

Başlangıç ​​malzemeleri: yaşamın kimyasal elementleri

İnsan vücudunu oluşturan ana elementler en boldan (kütlece) en az bola doğru gösterilmiştir.

Yaklaşık iki düzine kimyasal element, çeşitli biyolojik yaşam türleri için gereklidir . Dünyadaki nadir elementlerin çoğu yaşam için gerekli değildir (istisnalar selenyum ve iyottur ), birkaç yaygın element ( alüminyum ve titanyum ) kullanılmaz. Çoğu organizma element ihtiyaçlarını paylaşır, ancak bitkiler ve hayvanlar arasında birkaç fark vardır . Örneğin, okyanus algleri brom kullanır , ancak kara bitkilerinin ve hayvanların buna ihtiyacı yok gibi görünüyor. Tüm hayvanlar sodyuma ihtiyaç duyar , ancak bitkiler için gerekli bir element değildir. Bitkiler bor ve silikona ihtiyaç duyar , ancak hayvanlar olmayabilir (veya çok küçük miktarlara ihtiyaç duyabilir).

Yalnızca altı element -karbon , hidrojen , nitrojen , oksijen , kalsiyum ve fosfor- insan vücudundakiler de dahil olmak üzere canlı hücre kütlesinin neredeyse %99'unu oluşturur ( tam liste için insan vücudunun bileşimine bakın). İnsan vücudunun çoğunu oluşturan altı ana elemente ek olarak, insanlar daha küçük miktarlarda, muhtemelen 18 daha fazlasına ihtiyaç duyar.

Biyomoleküller

Biyokimyadaki 4 ana molekül sınıfı (genellikle biyomoleküller olarak adlandırılır ) karbonhidratlar , lipitler , proteinler ve nükleik asitlerdir . Birçok biyolojik molekül polimerdir : bu terminolojide monomerler , polimerler olarak bilinen büyük makromoleküller oluşturmak için birbirine bağlanan nispeten küçük makromoleküllerdir . Monomerler biyolojik bir polimeri sentezlemek için birbirine bağlandığında , dehidrasyon sentezi adı verilen bir süreçten geçerler . Farklı makromoleküller, genellikle biyolojik aktivite için gerekli olan daha büyük komplekslerde bir araya gelebilir .

karbonhidratlar

Glikoz, bir monosakkarit
Bir sakaroz molekülü ( glikoz + fruktoz ), bir disakkarit
Amiloz , birkaç bin glikoz biriminden oluşan bir polisakkarit

Karbonhidratların ana işlevlerinden ikisi enerji depolama ve yapı sağlamadır. Glikoz olarak bilinen yaygın şekerlerden biri bir karbonhidrattır, ancak tüm karbonhidratlar şeker değildir. Yeryüzünde bilinen herhangi bir biyomolekül türünden daha fazla karbonhidrat vardır; enerji ve genetik bilgiyi depolamak için kullanılırlar ve aynı zamanda hücreden hücreye etkileşim ve iletişimde önemli roller oynarlar .

En basit karbonhidrat türü, diğer özelliklerinin yanı sıra çoğunlukla 1:2:1 oranında karbon, hidrojen ve oksijen içeren bir monosakkarittir ( genelleştirilmiş formül CnH2nOn , burada n en az 3'tür ) . Glikoz (C 6H 12 O 6 ) en önemli karbonhidratlardan biridir ; diğerleri , genellikle meyvelerin tatlı tadıyla ilişkilendirilen şeker olan fruktoz ( C6H1206 ) ve DNA'nın bir bileşeni olan deoksiribozu ( C5H1004 ) içerir . Bir monosakkarit, asiklik (açık zincir) form ile siklik form arasında geçiş yapabilir . Açık zincir formu, bir uçtaki karbonil grubundan ve diğer uçtaki hidroksil grubundan oluşturulan bir oksijen atomu tarafından köprülenmiş bir karbon atomları halkasına dönüştürülebilir . Döngüsel molekül, doğrusal formun bir aldoz veya bir ketoz olmasına bağlı olarak bir hemiasetal veya hemiketal gruba sahiptir .

Bu siklik formlarda, halka genellikle 5 veya 6 atoma sahiptir. Bu formlar sırasıyla furanozlar ve piranozlar olarak adlandırılır - aynı karbon-oksijen halkasına sahip en basit bileşikler olan furan ve piran ile benzer şekilde ( bu iki molekülün karbon-karbon çift bağlarına sahip olmamalarına rağmen ). Örneğin, aldoheksoz glikoz, karbon 1 üzerindeki hidroksil ile karbon 4 üzerindeki oksijen arasında hemiasetal bir bağlantı oluşturarak, glukofuranoz adı verilen 5 üyeli bir halkaya sahip bir molekül verir . Aynı reaksiyon, glukopiranoz adı verilen 6 üyeli bir halkaya sahip bir molekül oluşturmak için 1 ve 5. karbonlar arasında gerçekleşebilir . Heptoz adı verilen 7 atomlu halkalı siklik formlar nadirdir.

İki monosakkarit , bir su molekülünün salındığı bir dehidrasyon reaksiyonu yoluyla bir glikosidik veya ester bağıyla bir disakarite birleştirilebilir . Bir disakaritin glikosidik bağının iki monosakkarite ayrıldığı ters reaksiyona hidroliz denir . En iyi bilinen disakkarit , bir glikoz molekülü ile birleştirilmiş bir fruktoz molekülünden oluşan sükroz veya sıradan şekerdir . Diğer bir önemli disakkarit ise sütte bulunan ve bir glikoz molekülü ile bir galaktoz molekülünden oluşan laktozdur . Laktoz laktaz tarafından hidrolize edilebilir ve bu enzimin eksikliği laktoz intoleransı ile sonuçlanır .

Birkaç (yaklaşık üç ila altı) monosakkarit birleştirildiğinde, buna bir oligosakkarit ( oligo- "az" anlamına gelir) denir. Bu moleküller , diğer bazı kullanımlara sahip olmanın yanı sıra, belirteçler ve sinyaller olarak kullanılma eğilimindedir . Pek çok monosakkarit birleşerek bir polisakarit oluşturur . Tek bir uzun doğrusal zincirde birleştirilebilirler veya dallanmış olabilirler . En yaygın polisakkaritlerden ikisi , her ikisi de tekrar eden glikoz monomerlerinden oluşan selüloz ve glikojendir . Selüloz , bitki hücre duvarlarının önemli bir yapısal bileşenidir ve glikojen, hayvanlarda bir enerji depolama biçimi olarak kullanılır.

Şeker , indirgeyici veya indirgeyici olmayan uçlara sahip olmakla karakterize edilebilir . Bir karbonhidratın indirgeyici ucu, açık zincirli aldehit ( aldoz ) veya keto formu ( ketoz ) ile dengede olabilen bir karbon atomudur . Monomerlerin birleşmesi böyle bir karbon atomunda gerçekleşirse, piranoz veya furanoz formunun serbest hidroksi grubu, başka bir şekerin OH-yan zinciri ile değiştirilir ve tam bir asetal verir . Bu, zincirin aldehit veya keto formuna açılmasını önler ve modifiye edilmiş kalıntıyı indirgenemez hale getirir. Laktoz, glikoz kısmında bir indirgeyici uç içerirken, galaktoz kısmı, glikozun C4-OH grubu ile tam bir asetal oluşturur. Glikozun aldehit karbonu (C1) ile fruktozun keto karbonu (C2) arasında tam asetal oluşumu nedeniyle sakarozun indirgeyici bir ucu yoktur.

Lipitler

Bazı yaygın lipitlerin yapıları. En üstte kolesterol ve oleik asit bulunur . Orta yapı, bir gliserol omurgasına bağlı oleoyl , stearoyl ve palmitoyl zincirlerinden oluşan bir trigliserittir . En altta ortak fosfolipid , fosfatidilkolin bulunur .

Lipitler çok çeşitli moleküller içerir ve bir dereceye kadar, mumlar , yağ asitleri ,yağ asidinden türetilmiş fosfolipidler , sfingolipidler , glikolipidler ve terpenoidler ( örn.). Bazı lipitler lineer, açık zincirli alifatik moleküllerken diğerleri halka yapılarına sahiptir. Bazıları aromatiktir (döngüsel [halka] ve düzlemsel [düz] yapıya sahip), diğerleri değildir. Bazıları esnekken bazıları katıdır.

Lipitler genellikle diğer moleküllerle birleştirilmiş bir gliserol molekülünden yapılır . Yığın lipidlerin ana grubu olan trigliseritlerde , bir molekül gliserol ve üç yağ asidi bulunur . Yağ asitleri bu durumda monomer olarak kabul edilir ve doymuş ( karbon zincirinde çift bağ yok) veya doymamış (karbon zincirinde bir veya daha fazla çift bağ) olabilir .

Çoğu lipit, büyük ölçüde polar olmamalarına ek olarak bir miktar polar karaktere sahiptir. Genel olarak, yapılarının büyük bir kısmı polar olmayan veya hidrofobiktir ("sudan korkmayan"), yani su gibi polar çözücülerle iyi etkileşime girmez. Yapılarının başka bir kısmı polar veya hidrofiliktir ("suyu seven") ve su gibi polar çözücülerle ilişki kurma eğiliminde olacaktır. Bu onları amfifilik moleküller yapar (hem hidrofobik hem de hidrofilik kısımlara sahip). Kolesterol durumunda , polar grup yalnızca -OH'dir (hidroksil veya alkol). Fosfolipitler söz konusu olduğunda, polar gruplar aşağıda açıklandığı gibi oldukça büyük ve daha polardır.

Lipitler günlük diyetimizin ayrılmaz bir parçasıdır. Yemek pişirmek ve yemek için kullandığımız tereyağı , peynir , ghee vb. gibi sıvı yağların ve süt ürünlerinin çoğu katı yağlardan oluşur . Bitkisel yağlar, çeşitli çoklu doymamış yağ asitleri (PUFA) açısından zengindir . Lipid içeren gıdalar vücutta sindirilir ve yağların ve lipitlerin nihai bozunma ürünleri olan yağ asitleri ve gliserole parçalanır. Lipitler, özellikle fosfolipitler , çeşitli farmasötik ürünlerde , ya ortak çözündürücüler (örneğin, parenteral infüzyonlarda) ya da ilaç taşıyıcı bileşenler (örneğin, bir lipozom ya da transfersomda ) olarak da kullanılır .

proteinler

Amino grubu solda ve karboksil grubu sağda olacak şekilde bir a-amino asidin genel yapısı .

Proteinler , amino asit adı verilen monomerlerden yapılan çok büyük moleküllerdir - makro-biyopolimerler . Bir amino asit, bir amino grubuna bağlı bir alfa karbon atomundan , –NH2 , bir karboksilik asit grubu, –COOH (bunlar fizyolojik koşullar altında –NH3 + ve –COO- olarak bulunsa da ), basit bir hidrojen atomundan ve genellikle "–R" olarak gösterilen bir yan zincir. Yan zincir "R", 20 standart olan her amino asit için farklıdır . Her amino asidi farklı yapan bu "R" grubudur ve yan zincirlerin özellikleri, bir proteinin genel üç boyutlu yapısını büyük ölçüde etkiler. Bazı amino asitlerin kendi başlarına veya değiştirilmiş bir biçimde işlevleri vardır; örneğin, glutamat önemli bir nörotransmitter olarak işlev görür . Amino asitler peptit bağı ile birleştirilebilir . Bu dehidrasyon sentezinde, bir su molekülü uzaklaştırılır ve peptit bağı, bir amino asidin amino grubunun nitrojenini diğerinin karboksilik asit grubunun karbonuna bağlar. Ortaya çıkan moleküle dipeptit adı verilir ve kısa amino asit dizileri (genellikle otuzdan az) peptit veya polipeptit olarak adlandırılır. Daha uzun uzantılar, başlık proteinlerini hak eder . Örnek olarak, önemli kan serum proteini albümini 585 amino asit kalıntısı içerir.

Jenerik amino asitler (1) nötr formda, (2) fizyolojik olarak var oldukları şekliyle ve (3) bir dipeptit olarak birleştirildi.
Hemoglobin şeması . Kırmızı ve mavi şeritler, protein globini temsil eder ; yeşil yapılar heme gruplarıdır.

Proteinler yapısal ve/veya fonksiyonel rollere sahip olabilir. Örneğin, aktin ve miyozin proteinlerinin hareketleri nihayetinde iskelet kasının kasılmasından sorumludur. Pek çok proteinin sahip olduğu bir özellik, belirli bir moleküle veya molekül sınıfına spesifik olarak bağlanmalarıdır - bağlandıkları şeyde son derece seçici olabilirler. Antikorlar, belirli bir molekül tipine bağlanan proteinlere bir örnektir. Antikorlar ağır ve hafif zincirlerden oluşur. İki ağır zincir, amino asitleri arasındaki disülfür bağları yoluyla iki hafif zincire bağlanacaktır. Antikorlar, N-terminal alanındaki farklılıklara dayalı varyasyon yoluyla spesifiktir.

Antikorları kullanan enzim bağlantılı immünosorbent testi (ELISA), modern tıbbın çeşitli biyomolekülleri tespit etmek için kullandığı en hassas testlerden biridir. Bununla birlikte, muhtemelen en önemli proteinler enzimlerdir . Canlı bir hücredeki hemen hemen her reaksiyon, reaksiyonun aktivasyon enerjisini düşürmek için bir enzim gerektirir. Bu moleküller, substrat adı verilen spesifik reaktan molekülleri tanır ; daha sonra aralarındaki reaksiyonu katalize ederler. Enzim, aktivasyon enerjisini düşürerek , bu reaksiyonu 1011 veya daha fazla oranda hızlandırır ; normalde kendiliğinden tamamlanması 3.000 yıldan fazla sürecek bir reaksiyon, bir enzimle bir saniyeden daha kısa sürebilir. Enzimin kendisi işlemde kullanılmaz ve aynı reaksiyonu yeni bir substrat seti ile katalize etmekte serbesttir. Çeşitli modifiye ediciler kullanılarak, enzimin aktivitesi düzenlenebilir ve hücrenin bir bütün olarak biyokimyasının kontrolü sağlanır.

Proteinlerin yapısı geleneksel olarak dört seviyeli bir hiyerarşide tanımlanır. Bir proteinin birincil yapısı, lineer amino asit dizisinden oluşur; örneğin, "alanin-glisin-triptofan-serin-glutamat-asparagin-glisin-lisin-...". İkincil yapı, yerel morfoloji ile ilgilidir (morfoloji, yapının incelenmesidir). Bazı amino asit kombinasyonları , α-heliks denilen bir sarmal veya β-tabaka adı verilen bir tabaka halinde kıvrılma eğiliminde olacaktır ; bazı a sarmalları yukarıdaki hemoglobin şemasında görülebilir. Üçüncül yapı , proteinin tüm üç boyutlu şeklidir. Bu şekil, amino asitlerin dizisi tarafından belirlenir. Aslında tek bir değişiklik tüm yapıyı değiştirebilir. Hemoglobinin alfa zinciri 146 amino asit kalıntısı içerir; 6. pozisyondaki glutamat kalıntısının bir valin kalıntısı ile ikame edilmesi, hemoglobinin davranışını o kadar çok değiştirir ki, orak hücre hastalığına neden olur . Son olarak, kuaterner yapı , dört alt birimi olan hemoglobin gibi, birden fazla peptit alt birimi olan bir proteinin yapısı ile ilgilidir. Tüm proteinlerin birden fazla alt birimi yoktur.

Protein Veri Bankasından protein yapılarına örnekler
İzomeraz alanlarının yapılarıyla temsil edilen bir protein ailesinin üyeleri

Yutulan proteinler genellikle ince bağırsakta tek amino asitlere veya dipeptitlere parçalanır ve daha sonra emilir. Daha sonra yeni proteinler oluşturmak için birleştirilebilirler. Glikolizin ara ürünleri, sitrik asit döngüsü ve pentoz fosfat yolu , yirmi amino asidin tamamını oluşturmak için kullanılabilir ve çoğu bakteri ve bitki, bunları sentezlemek için gerekli tüm enzimlere sahiptir. Bununla birlikte, insanlar ve diğer memeliler bunların yalnızca yarısını sentezleyebilir. İzolösin , lösin , lizin , metiyonin , fenilalanin , treonin , triptofan ve valini sentezleyemezler . Yutulmaları gerektiğinden, bunlar temel amino asitlerdir . Memeliler, temel olmayan amino asitler olan alanin , asparagin , aspartat , sistein , glutamat , glutamin , glisin , prolin , serin ve tirozini sentezleyecek enzimlere sahiptir . Arginin ve histidini sentezleyebilmelerine rağmen , genç, büyümekte olan hayvanlar için yeterli miktarda üretemezler ve bu nedenle bunlar genellikle esansiyel amino asitler olarak kabul edilir.

Amino grubu bir amino asitten çıkarılırsa, arkasında α- keto asit adı verilen bir karbon iskeleti bırakır . Transaminaz adı verilen enzimler, amino grubunu bir amino asitten (onu bir α-keto asit yapar) başka bir α-keto aside (onu bir amino asit yapar) kolayca aktarabilir. Bu, amino asitlerin biyosentezinde önemlidir, çünkü birçok yol için, diğer biyokimyasal yollardan gelen ara ürünler a-keto asit iskeletine dönüştürülür ve ardından genellikle transaminasyon yoluyla bir amino grubu eklenir . Amino asitler daha sonra bir protein oluşturmak üzere birbirine bağlanabilir.

Proteinleri parçalamak için benzer bir işlem kullanılır. Önce bileşen amino asitlerine hidrolize edilir. Kanda amonyum iyonu (NH4+) olarak bulunan serbest amonyak (NH3) , canlılar için zehirlidir. Bu nedenle, onu dışarı atmak için uygun bir yöntem bulunmalıdır. Hayvanların ihtiyaçlarına bağlı olarak farklı hayvanlarda farklı taktikler gelişmiştir. Tek hücreli organizmalar amonyağı çevreye salar. Aynı şekilde, kemikli balıklar amonyağı hızlı bir şekilde seyreldiği suya salabilir. Genel olarak, memeliler amonyağı üre döngüsü yoluyla üreye dönüştürür .

Bilim adamları, iki proteinin akraba olup olmadığını, yani homolog olup olmadıklarına karar vermek için dizi karşılaştırma yöntemlerini kullanırlar. Sekans hizalamaları ve yapısal hizalamalar gibi yöntemler, bilim adamlarının ilgili moleküller arasındaki homolojileri belirlemesine yardımcı olan güçlü araçlardır . Proteinler arasında homoloji bulmanın önemi, protein ailelerinin evrimsel bir modelini oluşturmanın ötesine geçer . İki protein dizisinin ne kadar benzer olduğunu bularak, yapıları ve dolayısıyla işlevleri hakkında bilgi ediniriz.

Nükleik asitler

Deoksiribonükleik asidin (DNA) yapısı , monomerlerin bir araya getirilişini gösteren resim.

Hücre çekirdeğindeki yaygınlıkları nedeniyle sözde nükleik asitler , biyopolimer ailesinin genel adıdır. Tüm canlı hücrelerde ve virüslerde genetik bilgiyi iletebilen karmaşık, yüksek moleküler ağırlıklı biyokimyasal makromoleküllerdir . Monomerlere nükleotitler denir ve her biri üç bileşenden oluşur: azotlu bir heterosiklik baz (ya bir pürin ya da bir pirimidin ), bir pentoz şekeri ve bir fosfat grubu.

Ortak nükleik asit bileşenlerinin yapısal elemanları. En az bir fosfat grubu içerdiklerinden, nükleosit monofosfat , nükleosit difosfat ve nükleosit trifosfat olarak işaretlenen bileşiklerin tümü nükleotittir (fosfat içermeyen nükleositler değildir ).

En yaygın nükleik asitler, deoksiribonükleik asit (DNA) ve ribonükleik asittir (RNA). Her bir nükleotidin fosfat grubu ve şekeri, nükleik asidin omurgasını oluşturmak için birbirine bağlanırken, nitrojenli bazların dizisi bilgiyi depolar. En yaygın azotlu bazlar adenin , sitozin , guanin , timin ve urasildir . Bir nükleik asidin her sarmalının azotlu bazları , tamamlayıcı bir nükleik asit sarmalında (bir fermuara benzer) diğer bazı azotlu bazlarla hidrojen bağları oluşturacaktır . Adenin timin ve urasil ile bağlanır, timin sadece adenin ile bağlanır ve sitozin ve guanin sadece birbiriyle bağlanabilir. Adenin ve Timin & Adenin ve Urasil iki adet hidrojen Bağı içerirken, sitozin ve guanin arasında oluşan Hidrojen Bağları üç adettir.

Hücrenin genetik materyalinin yanı sıra, nükleik asitler genellikle tüm canlı organizmalarda bulunan birincil enerji taşıyıcı molekül olan adenozin trifosfatın (ATP) temel molekülünü oluşturmanın yanı sıra ikinci haberciler olarak da rol oynarlar . Ayrıca, iki nükleik asitte olası azotlu bazlar farklıdır: adenin, sitozin ve guanin hem RNA'da hem de DNA'da bulunurken, timin yalnızca DNA'da ve urasil RNA'da bulunur.

Metabolizma

Enerji kaynağı olarak karbonhidratlar

Glikoz, çoğu yaşam formunda bir enerji kaynağıdır. Örneğin, polisakkaritler enzimler tarafından monomerlerine ayrılır ( glikojen fosforilaz , bir polisakarit olan glikojenden glikoz kalıntılarını uzaklaştırır). Laktoz veya sükroz gibi disakkaritler, iki bileşenli monosakkaritlerine bölünür.

Glikoliz (anaerobik)

Yukarıdaki resimde tıklanabilir bağlantılar var
Glikolizin metabolik yolu, glikozu bir dizi ara metabolit aracılığıyla piruvata dönüştürür.   Her kimyasal modifikasyon farklı bir enzim tarafından gerçekleştirilir.  Adım 1 ve 3 ATP tüketir ve  7. ve 10. adımlar ATP üretir. 6-10 arasındaki adımlar glikoz molekülü başına iki kez gerçekleştiğinden, bu net bir ATP üretimine yol açar.

Glikoz, esas olarak, glikoliz adı verilen çok önemli bir on adımlı yolla metabolize edilir; bunun net sonucu, bir glikoz molekülünün iki molekül piruvata parçalanmasıdır . Bu aynı zamanda, NAD +' yı (nikotinamid adenin dinükleotit: oksitlenmiş form) NADH'ye (nikotinamid adenin dinükleotit: indirgenmiş form) dönüştüren iki indirgeyici eşdeğerle birlikte, hücrelerin enerji para birimi olan net iki ATP molekülü üretir . Bu oksijen gerektirmez; oksijen mevcut değilse (veya hücre oksijeni kullanamıyorsa), NAD, piruvatı laktata (laktik asit) (örn. insanlarda) veya etanol artı karbon dioksite (örn. mayada ) dönüştürerek geri yüklenir. Galaktoz ve fruktoz gibi diğer monosakkaritler, glikolitik yolun ara ürünlerine dönüştürülebilir.

aerobik

Çoğu insan hücresinde olduğu gibi, yeterli oksijene sahip aerobik hücrelerde , piruvat ayrıca metabolize edilir. Geri dönüşümsüz olarak asetil-CoA'ya dönüştürülür , atık ürün karbondioksit olarak bir karbon atomu verir ve NADH olarak başka bir indirgeyici eşdeğer üretir . İki molekül asetil-CoA (bir glikoz molekülünden) daha sonra sitrik asit döngüsüne girerek iki ATP molekülü, altı fazla NADH molekülü ve iki indirgenmiş (ubi)kinon ( enzime bağlı kofaktör olarak FADH 2 yoluyla) üretir ve serbest bırakır. kalan karbon atomları karbondioksit olarak. Üretilen NADH ve kinol molekülleri daha sonra, elektronları nihai olarak oksijene aktaran ve salınan enerjiyi bir zar ( ökaryotlarda iç mitokondriyal zar ) üzerinde bir proton gradyanı şeklinde koruyan bir elektron taşıma sistemi olan solunum zincirinin enzim komplekslerini besler . Böylece oksijen suya indirgenir ve orijinal elektron alıcıları NAD + ve kinon yeniden üretilir. Bu nedenle insanlar oksijeni solur ve karbondioksiti solur. NADH ve kinoldeki yüksek enerjili durumlardan elektronların aktarılmasıyla salınan enerji, önce proton gradyanı olarak korunur ve ATP sentaz yoluyla ATP'ye dönüştürülür. Bu, ek 28 ATP molekülü (8 NADH'den 24 + 2 kinolden 4) üretir ve toplam 32 molekül ATP korunur (iki glikolizden + iki sitrat döngüsünden). Glikozu tamamen okside etmek için oksijen kullanmanın bir organizmaya oksijenden bağımsız herhangi bir metabolik özellikten çok daha fazla enerji sağladığı açıktır ve karmaşık yaşamın ancak Dünya atmosferi büyük miktarlarda oksijen biriktirdikten sonra ortaya çıkmasının nedeninin bu olduğu düşünülmektedir.

glukoneogenez

Omurgalılarda , kuvvetli bir şekilde kasılan iskelet kasları (örneğin halter veya sprint sırasında) enerji talebini karşılamak için yeterli oksijen almazlar ve bu nedenle anaerobik metabolizmaya geçerek glikozu laktata dönüştürürler. Yağ ve proteinler gibi karbonhidrat olmayan kaynaklı glikoz kombinasyonu. Bu sadece karaciğerdeki glikojen kaynakları tükendiğinde olur . Yol, piruvattan glikoza glikolizin çok önemli bir tersine çevrilmesidir ve amino asitler, gliserol ve Krebs Döngüsü gibi birçok kaynağı kullanabilir . Büyük ölçekli protein ve yağ katabolizması, genellikle açlıktan veya belirli endokrin bozukluklardan muzdarip olduğunda ortaya çıkar. Karaciğer , glukoneogenez adı verilen bir işlem kullanarak glikozu yeniden üretir . Bu süreç, glikolizin tam tersi değildir ve aslında glikolizden kazanılan enerji miktarının üç katını gerektirir (glikolizde kazanılan iki ATP molekülüne kıyasla altı ATP molekülü kullanılır). Yukarıdaki reaksiyonlara benzer şekilde, üretilen glikoz daha sonra enerjiye ihtiyaç duyan dokularda glikolize uğrayabilir, glikojen (veya bitkilerde nişasta ) olarak depolanabilir veya diğer monosakkaritlere dönüştürülebilir veya di- veya oligosakkaritlere birleştirilebilir. Egzersiz sırasında glikolizin birleşik yolları, laktatın kan dolaşımı yoluyla karaciğere geçişi, ardından glukoneogenez ve glikozun kan dolaşımına salınması Cori döngüsü olarak adlandırılır .

Diğer "moleküler ölçekli" biyoloji bilimleriyle ilişki

Biyokimya, genetik ve moleküler biyoloji arasındaki şematik ilişki .

Biyokimya araştırmacıları, biyokimyaya özgü belirli teknikleri kullanırlar, ancak bunları genetik , moleküler biyoloji ve biyofizik alanlarında geliştirilen teknikler ve fikirlerle giderek daha fazla birleştirirler . Bu disiplinler arasında tanımlanmış bir çizgi yoktur. Biyokimya, moleküllerin biyolojik aktiviteleri için gerekli olan kimyayı inceler, moleküler biyoloji onların biyolojik aktivitelerini inceler, genetik onların genomları tarafından taşınan kalıtımlarını inceler . Bu, alanlar arasındaki ilişkilerin olası bir görünümünü gösteren aşağıdaki şemada gösterilmektedir:

Ayrıca bakınız

Listeler

Ayrıca bakınız

notlar

A. ^ Meyvelerde bulunan tek şeker fruktoz değildir. Glikoz ve sükroz da çeşitli meyvelerde değişen miktarlarda bulunur ve bazen mevcut fruktozu aşar. Örneğin, bir hurmanın yenilebilir kısmının %32'si glikoz, %24'ü fruktoz ve %8'i sükrozdur. Bununla birlikte, şeftali fruktoz (%0.93) veya glikozdan (%1.47) daha fazla sükroz (%6.66) içerir.

Referanslar

Atıf yapılan literatür

daha fazla okuma

Dış bağlantılar