Dış küre elektron transferi - Outer sphere electron transfer

Dış küre , ET olayı öncesinde, sırasında ve sonrasında ayrı ve bozulmadan kalan kimyasal türler arasında meydana gelen bir elektron transferi (ET) olayını ifade eder. Buna karşılık, iç küre elektron transferi için ET'ye giren katılan redoks bölgeleri kimyasal bir köprü ile bağlanır. Dış küredeki ET elektron transferi birbirine bağlı olmayan iki tür arasında gerçekleştiğinden, elektron uzayda bir redoks merkezinden diğerine hareket etmeye zorlanır .

marcus teorisi

Dış küre elektron transfer oranlarını tanımlayan ana teori , 1950'lerde Rudolph A. Marcus tarafından geliştirildi . Marcus teorisinin önemli bir yönü , elektron transfer hızının termodinamik itici kuvvete bağımlılığıdır (elektron değişim bölgelerinin redoks potansiyellerindeki fark). Çoğu reaksiyon için, hızlar artan itici güçle artar. İkinci bir yön, dış küre elektron transfer hızının "yeniden organizasyon enerjisine" ters olarak bağlı olmasıdır. Yeniden düzenleme enerjisi, oksitleyici ve indirgeyicinin oksidasyon durumlarını değiştirmesi için gerekli olan bağ uzunlukları ve açılarındaki değişiklikleri tanımlar. Bu enerji, kendi kendine değişim oranlarının ölçülmesiyle değerlendirilir (aşağıya bakınız).

Dış küre elektron transferi, özellikle redoks merkezlerinin araya giren protein tarafından birkaç (yaklaşık 11'e kadar) angstrom ile ayrıldığı biyokimyada en yaygın elektron transferi türüdür . Biyokimyada, iki ana dış küre ET türü vardır: iki biyolojik molekül arasında ET veya elektronun tek bir biyomolekül (örneğin, protein içi) içinde transfer edildiği sabit mesafeli elektron transferi .

Örnekler

kendi kendine değişim

Dış küre elektron transferi, oksidasyon durumları dışında özdeş olan kimyasal türler arasında meydana gelebilir. Bu süreç kendi kendine değişim olarak adlandırılır. Bir örnek, tetrahedral iyonlar permanganat ve manganat arasındaki dejenere reaksiyondur :

[MnO 4 ] − + [Mn*O 4 ] 2− → [MnO 4 ] 2− + [Mn*O 4 ] −

Oktahedral metal kompleksleri için, kendi kendine değişim reaksiyonları için hız sabiti , popülasyonu metal-ligand bağlarının uzunluğunu en güçlü şekilde etkileyen e g orbitallerinin popülasyonundaki değişikliklerle ilişkilidir :

  • İçin, [Co ( bipy ) 3 ] + / [Co (bipy) 3 ] + 2 çifti, 10 kendi kendine değiştirme ilerler 9 M -1 s -1 . Bu durumda elektron konfigürasyonu Co(I): (t 2g ) 6 (e g ) 2'den Co(II): (t 2g ) 5 (e g ) 2'ye değişir .
  • İçin, [Co (bipy) 3 ] 2 + / [Co (bipy) 3 ] 3+ çifti, 18 M kendi kendine değiştirme ilerler -1 s -1 . Bu durumda elektron konfigürasyonu Co(II): (t 2g ) 5 (e g ) 2'den Co(III)' e değişir : (t 2g ) 6 (e g ) 0 .

Demir-kükürt proteinleri

Dış küre ET, demir-kükürt proteinlerinin biyolojik işlevinin temelidir . Fe merkezleri tipik olarak ayrıca sisteinil ligandları tarafından koordine edilir. [Fe 4 S 4 ] elektron transfer proteinleri ([Fe 4 S 4 ] ferredoksinler ) ayrıca düşük potansiyelli (bakteri tipi) ve yüksek potansiyelli (HiPIP) ferredoksinlere bölünebilir . Düşük ve yüksek potansiyelli ferredoksinler, aşağıdaki redoks şemasıyla ilişkilidir:

FdRedox.png

Bireysel redoks durumları arasındaki küçük yapısal farklılıklar nedeniyle, ET bu kümeler arasında hızlıdır.

Ayrıca bakınız

Referanslar

  1. ^ Makale: dış küre elektron transferi , IUPAC Altın kitabından ]
  2. ^ SJ Lippard, JM Berg “Biyoinorganik Kimya Prensipleri” Üniversite Bilim Kitapları: Mill Valley, CA; 1994 ISBN  0-935702-73-3
  3. ^ RG Wilkins Kinetics and Mechanism of Reactions of Transition Metal Complexes, 2. Baskı, VCH, Weinheim, 1991. ISBN  1-56081-125-0