Lamellipodium - Lamellipodium
Lamellipodia (çoğul lamellipodia ) 'ten ( Latince tabakanın , "ince tabaka", bakla , "ayak") a, sitoskeletal aktin proteini ön kenarındaki çıkıntı hücre . İki boyutlu bir aktin ağı içerir; tüm yapı, hücreyi bir substrat boyunca ilerletir. Lamellipodyum içinde , mikrospikler adı verilen ve lamellipodyum sınırının ötesine yayıldıklarında filopodia olarak adlandırılan aktin kaburgaları bulunur . Lamellipodia aktin doğar nükleasyon olarak plazma zarının hücrenin ve dahil edildiği veya aktin birincil alan mikrofilaman hücre oluşumu.
Açıklama
Lamellipodia, öncelikle yaraların hızlı onarımında yer alan balık ve kurbağaların keratinositleri gibi tüm hareketli hücrelerde bulunur . Bu keratinositlerin lamellipodiaları, epitel yüzeyleri üzerinde 10-20 µm/dk hızlarda hareket etmelerine izin verir . Bir hücrenin ana bölümünden ayrıldığında, bir lamellipodium hala kendi başına serbestçe gezinebilir.
Lamellipodia, hareketli hücrelerin ön tarafında, önde gelen kenarında karakteristik bir özelliktir. Hücre göçü sürecinde hücreyi ileri çeken asıl motor olduklarına inanılır . Lamellipodium'un ucu, klatrin aracılı endositik döngülerinin bir parçası olarak göç eden memeli hücrelerinde ekzositozun meydana geldiği yerdir . Bu, oradaki aktin-polimerizasyonu ile birlikte, lamellerin öne doğru uzamasına ve böylece hücrenin ön tarafının ilerlemesine yardımcı olur. Böylece kemotaksis sürecinde hücreler için bir yönlendirme cihazı görevi görür . Aynı zamanda, hücre yüzeyine bağlı parçacıkların veya agregaların, kapak oluşumu olarak bilinen bir süreçte göç ettiği yerdir .
- yapı
Yapısal olarak, (aktin lokalize mikrofilamanlardan dikenli uçları monomerlerin bir in ATP -bağlı formda), hücrenin "arama" kenar yüzeyi (bir monomer aktin lokalize sivri uçları ise ADP -bağlı formda) yüz lamel geride. Bu , partiküllerin geriye doğru akışına yardımcı olan lamellipodyum boyunca koşu bandı oluşturur . Arp2/3 kompleksleri , lamellipodiadaki mikrofilament-mikrofilament bağlantılarında bulunur ve aktin ağının oluşturulmasına yardımcı olur. Arp 2/3, yalnızca daha önce var olan mikrofilamentlere birleşebilir, ancak bir kez bağlandığında , dallanma oluşturan yeni mikrofilamentlerin uzantısı için bir alan oluşturur. Aktin'i Arp2/3 ile polimerize etmede sıklıkla bulunan bir başka molekül, tirozin kinaz sinyalini lamellipodyumda ve bununla ilişkili yapılarda hücre iskeletinin yeniden düzenlenmesine bağladığı görünen cortaktin'dir .
Rac ve Cdc42 ikisi Rho -ailesi GTPazlar normalde sitosolik değil, aynı zamanda, belirli koşullar altında, hücre zarı içinde bulunabilir. Cdc42 aktive edildiğinde, Wiskott-Aldrich sendromu proteini (WASp) ailesi reseptörleri ile, özellikle N-WASp ile etkileşime girebilir ve bu da Arp2/3'ü aktive eder. Bu, aktin dallanmasını uyarır ve hücre hareketliliğini arttırır . Rac1, aynı anda F-aktin ve Arp2/3'ü bağladığı hücre zarına yerleşmek için cortaktini indükler. Sonuç, lamellipodyumun yapısal olarak yeniden düzenlenmesi ve ardından hücre hareketliliğidir. Rac lamellipodia'yı teşvik ederken cdc42 filopodia'yı teşvik eder.
Ena/VASP proteinleri, lamellipodiyal çıkıntı ve kemotaksis için gerekli olan aktin polimerizasyonunu teşvik ettikleri lamellipodia'nın ön kenarında bulunur. Ayrıca, Ena/VASP , aktin polimerizasyonunu durduran proteinin kaplanmasını engeller .