Adenozin trifosfat -Adenosine triphosphate

Adenozin-5'-trifosfat
ATPtrianion.svg
ATP-xtal-3D-balls.png
ATP-xtal-3D-vdW.png
İsimler
IUPAC adı
Adenozin 5'-(tetrahidrojen trifosfat)
Tercih edilen IUPAC adı
01 - {[( 2R , 3S , 4R , 5R )-5-(6-Amino- 9H -purin-9-il)-3,4-dihidroksioksolan-2-il]metil} tetrahidrojen trifosfat
tanımlayıcılar
3B model ( JSmol )
chebi
CHEMBL
Kimyasal Örümcek
İlaç Bankası
ECHA Bilgi Kartı 100.000.258 Bunu Vikiveri'de düzenleyin
fıçı
ÜNİİ
  • InChI=1S/C10H16N5O13P3/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(26-10)1-25- 30(21,22)28-31(23,24)27-29(18,19)20/h2-4,6-7,10,16-17H,1H2,(H,21,22)(H, 23,24)(H2,11,12,13)(H2,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1 KontrolY
    Anahtar: ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-N KontrolY
  • Anahtar: ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUBG
  • O=P(O)(O)OP(=O)(O)OP(=0)(O)OC[C@H]3O[C@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H] (O)[C@H]3O
  • c1nc(c2c(n1)n(cn2)[C@H]3[C@@H]([C@@H]([C@H](O3)COP(=O)(O)OP(=O) )(O)OP(=O)(O)O)O)O)N
Özellikleri
C 10 H 13 N 5 O 13 P 3
Molar kütle 507.18 g/mol
Yoğunluk 1.04 g/cm3 ( disodyum tuzu)
Erime noktası 187 °C (369 °F; 460 K) disodyum tuzu; ayrışır
Asitlik ( p Ka ) 0.9, 1.4, 3.8, 6.5
UV-vismax ) 259 nm
absorbans ε 259 = 15.4 mM -1 cm -1
Aksi belirtilmedikçe, veriler standart durumdaki malzemeler için verilmiştir (25 °C [77 °F], 100 kPa'da).
KontrolY doğrulamak  ( nedir   ?) KontrolY☒N
kimyasal bir formül
ATP yapısının interaktif animasyonu

Adenozin trifosfat ( ATP ), canlı hücrelerde kas kasılması , sinir impulsu yayılımı, kondensat çözünmesi ve kimyasal sentez gibi birçok işlemi yürütmek için enerji sağlayan organik bir bileşik ve hidrotroptur . Bilinen tüm yaşam formlarında bulunan ATP, genellikle hücre içi enerji transferinin "moleküler para birimi " olarak adlandırılır . Metabolik süreçlerde tüketildiğinde ya adenozin difosfata (ADP) ya da adenosin monofosfata (AMP) dönüşür . Diğer işlemler ATP'yi yeniden üretir, böylece insan vücudu her gün kendi vücut ağırlığına eşdeğer ATP'yi geri dönüştürür. Aynı zamanda DNA ve RNA'nın öncüsüdür ve koenzim olarak kullanılır .

Biyokimya açısından ATP, üç bileşenden oluştuğunu gösteren bir nükleosit trifosfat olarak sınıflandırılır : azotlu bir baz ( adenin ), şeker riboz ve trifosfat .

Yapı

ATP , 9-azot atomu tarafından bir şekerin 1' karbon atomuna ( riboz ) bağlanan bir adeninden oluşur , bu da şekerin 5' karbon atomuna bir trifosfat grubuna bağlanır. Metabolizma ile ilgili birçok reaksiyonunda, adenin ve şeker grupları değişmeden kalır, ancak trifosfat, sırasıyla ADP ve AMP türevlerini vererek di- ve monofosfata dönüştürülür . Üç fosforil grubu alfa (α), beta (β) ve terminal fosfat için gama (y) olarak etiketlenir.

Nötr çözeltide, iyonize ATP çoğunlukla ATP 4− olarak bulunur ve küçük bir ATP 3− oranı vardır .

Metal katyonlarının ATP'ye bağlanması

Polianyonik olan ve potansiyel olarak şelatlayıcı bir polifosfat grubuna sahip olan ATP, metal katyonlarını yüksek afinite ile bağlar. Mg için bağlanma sabiti2+
( 9 554 ). Hemen hemen her zaman magnezyum olan iki değerli bir katyonun bağlanması, ATP'nin çeşitli proteinlerle etkileşimini güçlü bir şekilde etkiler. ATP-Mg2 + etkileşiminin gücünden dolayı , ATP hücrede çoğunlukla Mg ile bir kompleks halinde bulunur.2+
fosfat oksijen merkezlerine bağlanır.

İkinci bir magnezyum iyonu, kinaz alanında ATP bağlanması için kritiktir. Mg2 + varlığı kinaz aktivitesini düzenler.

Kimyasal özellikler

ATP tuzları renksiz katılar olarak izole edilebilir.

ATP'nin sentez ve bozunma döngüleri; 2 ve 1 sırasıyla enerji girişini ve çıkışını temsil eder.

ATP, katalizörlerin yokluğunda pH 6.8 ile 7.4 arasındaki sulu çözeltilerde stabildir. Daha aşırı pH'larda, hızla ADP ve fosfata hidrolize olur . Canlı hücreler, ATP konsantrasyonları ADP konsantrasyonundan beş kat daha yüksek olan, ATP'nin ADP'ye oranını dengeden on büyüklük mertebesinde bir noktada korur. Biyokimyasal reaksiyonlar bağlamında, POP bağlarına sıklıkla yüksek enerjili bağlar denir .

reaktif yönler

ATP'nin ADP'ye hidrolizi ve inorganik fosfat 20.5  kJ/mol entalpi açığa çıkarır . pH 7'de 1 mol/L'lik standart durum konsantrasyonlarında ATP'den ya bir fosfat (P i ) ya da bir pirofosfat (PP i ) birimini parçalayarak açığa çıkan serbest enerjinin değerleri şunlardır:

ATP + H
2
O
→ ADP + P i   Δ G °' = −30.5 kJ/mol (−7.3 kcal/mol)
ATP + H
2
O
→ AMP + PP i   Δ G °' = −45.6 kJ/mol (−10.9 kcal/mol)

7'ye yakın bir pH'ta bu kısaltılmış denklemler daha açık bir şekilde yazılabilir (R = adenosil ):

[RO-P(O) 2 -OP(O) 2 -O-PO 3 ] 4− + H
2
O
→ [RO-P(O) 2 -O-PO 3 ] 3− + [HPO 4 ] 2− + H +
[RO-P(O) 2 -OP(O) 2 -O-PO 3 ] 4− + H
2
O
→ [RO-PO 3 ] 2− + [HO 3 P-O-PO 3 ] 3− + H +

ADP/ATP oranının dengeden 10 büyüklük sırası olduğu sitoplazmik koşullarda, Δ G yaklaşık -57 kJ/mol'dür.

Bu görüntü, -2 yüklü tek bir gaz fazlı magnezyum -ATP şelatının 360 derecelik bir dönüşünü göstermektedir. Anyon, UB3LYP/6-311++G(d,p) teorik seviyesinde optimize edildi ve olası elektronik yapıyı yansıtmak için insan optimize edici tarafından değiştirilen atomik bağlanabilirlik.

AMP ve ADP'den üretim

Üretim, aerobik koşullar

Tipik bir hücre içi ATP konsantrasyonunu saptamak zordur, ancak raporlar, çeşitli ökaryotlarda gram doku başına 1-10 μmol olduğunu göstermiştir. ATP'nin fosforilasyonu ve ADP ve AMP'nin yeniden fosforilasyonu, aerobik metabolizma sırasında tekrar tekrar meydana gelir.

ATP, bir dizi farklı hücresel süreçle üretilebilir; ökaryotlarda üç ana yol (1) glikoliz , (2) sitrik asit döngüsü / oksidatif fosforilasyon ve (3) beta oksidasyonudur . Glikozun karbondioksite oksitlenmesinin genel süreci, hücresel solunum olarak bilinen 1 ve 2 numaralı yolların kombinasyonu, her glikoz molekülünden yaklaşık 30 eşdeğer ATP üretir.

Fotosentetik olmayan bir aerobik ökaryot tarafından ATP üretimi , esas olarak tipik bir hücre hacminin yaklaşık %25'ini oluşturan mitokondride meydana gelir.

Glikoliz

Glikolizde, glikoz ve gliserol piruvata metabolize edilir . Glikoliz, iki enzim, PGK ve piruvat kinaz tarafından katalize edilen substrat fosforilasyonu yoluyla iki eşdeğer ATP üretir . Elektron taşıma zinciri yoluyla oksitlenebilen ve ATP sentaz tarafından ek ATP üretimi ile sonuçlanan iki eşdeğer NADH de üretilir . Glikolizin bir son ürünü olarak üretilen piruvat, Krebs Döngüsü için bir substrattır .

Glikoliz, her biri beş adımdan oluşan iki aşamadan oluşur. Faz 1, "hazırlık fazı"nda, glikoz 2 d-gliseraldehit-3-fosfata (g3p) dönüştürülür. Adım 1'de bir ATP yatırılır ve Adım 3'te başka bir ATP yatırılır. Glikolizin Adım 1 ve 3'üne "Hazırlama Adımları" denir. 2. Aşamada, iki eşdeğer g3p, iki piruvata dönüştürülür. Adım 7'de iki ATP üretilir. Ayrıca Adım 10'da ATP'nin iki eşdeğeri daha üretilir. Adım 7 ve 10'da, ADP'den ATP üretilir. Glikoliz döngüsünde iki ATP ağı oluşur. Glikoliz yolu daha sonra ATP'nin ek eşdeğerlerini üreten Sitrik Asit Döngüsü ile ilişkilendirilir.

Düzenleme

Glikolizde, heksokinaz , ürünü olan glukoz-6-fosfat tarafından doğrudan inhibe edilir ve piruvat kinaz , ATP'nin kendisi tarafından inhibe edilir. Glikolitik yol için ana kontrol noktası, yüksek konsantrasyonlarda ATP tarafından allosterik olarak inhibe edilen ve yüksek konsantrasyonlarda AMP ile aktive olan fosfofruktokinazdır (PFK). PFK'nin ATP tarafından inhibisyonu olağandışıdır çünkü ATP aynı zamanda PFK tarafından katalize edilen reaksiyonda bir substrattır; enzimin aktif formu , sadece biri ikinci substrat fruktoz-6-fosfata (F6P) bağlanan iki konformasyonda bulunan bir tetramerdir . Proteinin ATP için iki bağlanma bölgesi vardır - aktif bölgeye her iki protein yapısında da erişilebilir, ancak inhibitör bölgesine ATP bağlanması, F6P'yi zayıf şekilde bağlayan konformasyonu stabilize eder. Bir dizi başka küçük molekül, denge konformasyonunda ATP'nin neden olduğu kaymayı telafi edebilir ve siklik AMP , amonyum iyonları, inorganik fosfat ve fruktoz-1,6- ve -2,6-bifosfat dahil olmak üzere PFK'yi yeniden etkinleştirebilir.

Sitrik asit döngüsü

Mitokondride piruvat, piruvat dehidrojenaz kompleksi tarafından sitrik asit döngüsü ( Krebs döngüsü olarak da bilinir ) tarafından tamamen karbondioksite oksitlenen asetil grubuna oksitlenir . Sitrik asit döngüsünün her "dönüşü", süksinil-CoA sentetaz tarafından katalize edilen substrat düzeyinde fosforilasyon yoluyla ATP guanozin trifosfatın (GTP) bir eşdeğeri olan iki karbon dioksit molekülü üretir , çünkü süksinil-CoA süksinata dönüştürülür, üç eşdeğer NADH ve FADH 2'nin bir eşdeğeri . NADH ve FADH2 , oksidatif fosforilasyon ile ek ATP üreterek ( sırasıyla NAD + ve FAD'ye ) geri dönüştürülür. NADH'nin oksidasyonu, 2-3 eşdeğer ATP sentezi ile sonuçlanır ve bir FADH 2'nin oksidasyonu, 1-2 eşdeğer ATP verir. Hücresel ATP'nin çoğunluğu bu işlem tarafından üretilir. Sitrik asit döngüsünün kendisi moleküler oksijen içermemesine rağmen, zorunlu olarak aerobik bir süreçtir çünkü NADH ve FADH2'yi geri dönüştürmek için O2 kullanılır . Oksijen yokluğunda sitrik asit döngüsü durur.

ATP'nin sitozolik NADH'den mitokondri tarafından üretilmesi, malat-aspartat mekiğine (ve daha az ölçüde gliserol-fosfat mekiğine ) dayanır, çünkü iç mitokondriyal membran NADH ve NAD + için geçirimsizdir . Üretilen NADH'yi transfer etmek yerine, bir malat dehidrojenaz enzimi, oksaloasetatı , mitokondriyal matrikse yer değiştiren malata dönüştürür. Bir başka malat dehidrojenaz katalizli reaksiyon ters yönde meydana gelir ve yeni taşınan malattan ve mitokondrinin iç NAD + deposundan oksaloasetat ve NADH üretir . Bir transaminaz , oksaloasetatı , zar boyunca ve zarlar arası boşluğa geri taşınmak için aspartata dönüştürür.

Oksidatif fosforilasyonda, elektronların NADH ve FADH 2'den elektron taşıma zinciri yoluyla geçişi, protonları mitokondriyal matristen ve zarlar arası boşluğa pompalamak için enerjiyi serbest bırakır . Bu pompalama , bir pH gradyanının ve iç mitokondriyal membran boyunca bir elektrik potansiyeli gradyanının net etkisi olan bir proton hareket kuvveti üretir. Protonların bu potansiyel gradyandan aşağı akışı - yani, zarlar arası boşluktan matrise - ATP sentaz tarafından ATP verir . Her turda üç ATP üretilir.

Oksijen tüketimi, proton hareket kuvvetinin korunması için temel görünse de , oksijen eksikliği ( hipoksi ) durumunda, hücre içi asidoz (artırılmış glikolitik hızlar ve ATP hidrolizinin aracılık ettiği), mitokondriyal membran potansiyeline katkıda bulunur ve doğrudan ATP sentezini yönlendirir.

Mitokondride sentezlenen ATP'nin çoğu sitozoldeki hücresel işlemler için kullanılacaktır; bu nedenle mitokondriyal matristeki sentez yerinden ihraç edilmelidir. ATP'nin dışa doğru hareketi, zarın elektrokimyasal potansiyeli tarafından desteklenir, çünkü sitozol, nispeten negatif matrise kıyasla nispeten pozitif bir yüke sahiptir. Taşınan her ATP için 1 H + ' ya mal olur . Bir ATP üretmek yaklaşık 3 H + maliyeti . Bu nedenle, bir ATP yapmak ve ihraç etmek 4H + gerektirir. İç zar , matriste yeni sentezlenmiş ATP'yi zarlar arası boşlukta ADP ile değiştirmek için kullanılan bütünleyici bir zar proteini olan bir antiporter , ADP / ATP translokazını içerir. Bu translokaz, içeri taşınan 3 negatif yük karşılığında mitokondriyal membran boyunca yaklaşık 4 negatif yükün hareketine neden olduğu için membran potansiyeli tarafından yönlendirilir. Ancak fosfatın mitokondriye taşınması da gereklidir; fosfat taşıyıcı, her fosfatla birlikte bir protonu hareket ettirerek, proton gradyanını kısmen dağıtır. Glikoliz, sitrik asit döngüsü, elektron taşıma zinciri ve oksidatif fosforilasyon tamamlandıktan sonra, glikoz başına yaklaşık 30-38 ATP molekülü üretilir.

Düzenleme

Sitrik asit döngüsü temel olarak temel substratların mevcudiyeti, özellikle NAD + 'ın NADH'ye oranı ve kalsiyum , inorganik fosfat, ATP, ADP ve AMP konsantrasyonları tarafından düzenlenir . Sitrat  - döngüye adını veren iyon - sitrat sentazın bir geri besleme inhibitörüdür ve ayrıca sitrik asit döngüsünün düzenlenmesi ile glikoliz arasında doğrudan bir bağlantı sağlayarak PFK'yi de inhibe eder.

beta oksidasyonu

Hava ve çeşitli kofaktörler ve enzimlerin varlığında yağ asitleri asetil-CoA'ya dönüştürülür . Yola beta oksidasyon denir . Her beta oksidasyon döngüsü, yağ asidi zincirini iki karbon atomu kadar kısaltır ve asetil-CoA, NADH ve FADH2'nin her birinin bir eşdeğerini üretir . Asetil-CoA, ATP üretmek için sitrik asit döngüsü tarafından metabolize edilirken, NADH ve FADH2, ATP oluşturmak için oksidatif fosforilasyon tarafından kullanılır. Tek bir uzun asil zincirinin beta oksidasyonu ile düzinelerce ATP eşdeğeri üretilir.

Düzenleme

Oksidatif fosforilasyonda, anahtar kontrol noktası, sitokrom c'nin indirgenmiş formu olan substratının mevcudiyeti ile düzenlenen sitokrom c oksidaz tarafından katalize edilen reaksiyondur . Mevcut indirgenmiş sitokrom c miktarı, diğer substratların miktarlarıyla doğrudan ilişkilidir:

bu doğrudan bu denklemi ifade eder:

Bu nedenle, [NADH]'nin [NAD + ]'ye yüksek bir oranı veya [ADP][P i ]'nin [ATP]'ye yüksek bir oranı, yüksek miktarda azaltılmış sitokrom c ve yüksek düzeyde sitokrom c oksidaz aktivitesi anlamına gelir. ATP ve NADH'nin mitokondriyal matris ve sitoplazma arasındaki taşıma oranları tarafından ek bir düzenleme düzeyi getirilir.

ketozis

Keton cisimleri yakıt olarak kullanılabilir ve mitokondride oksitlendiğinde asetoasetat molekülü başına 22 ATP ve 2 GTP molekülü verir. Keton cisimleri karaciğerden asetoasetat ve beta- hidroksibutiratın sitrik asit döngüsü yoluyla indirgeyici eşdeğerler (NADH ve FADH2) üretmek için yeniden asetil-CoA'ya dönüştürülebildiği diğer dokulara taşınır . Keton cisimleri karaciğer tarafından yakıt olarak kullanılamaz çünkü karaciğerde tiyolaz olarak da adlandırılan β-ketoasil-CoA transferaz enzimi yoktur . Düşük konsantrasyonlarda asetoasetat , karaciğer tarafından alınır ve laktat ile biten metilglioksal yoldan detoksifikasyona uğrar. Yüksek konsantrasyonlarda asetoasetat , karaciğer dışındaki hücreler tarafından emilir ve 1,2-propandiol yoluyla farklı bir yola girer . Yol, ATP gerektiren farklı bir dizi adımı izlese de, 1,2-propandiol piruvata dönüştürülebilir.

Üretim, anaerobik koşullar

Fermantasyon , havanın yokluğunda organik bileşiklerin metabolizmasıdır. Solunum elektron taşıma zincirinin yokluğunda substrat düzeyinde fosforilasyonu içerir . Glikozun laktik asit oluşturmak için reaksiyonu için denklem :

C
6
H
12
Ö
6
+ 2 ADP + 2 P ben → 2  CH
3
CH(OH)COOH
+ 2 ATP + 2  H
2
Ö

Oksijensiz solunum oksijensiz solunumdur .
2
. Prokaryotlar çeşitli elektron alıcılarını kullanabilir. Bunlara nitrat , sülfat ve karbondioksit dahildir.

Nükleozid difosfat kinazlar tarafından ATP yenilenmesi

ATP ayrıca , yüksek enerjili fosfat donörü olarak diğer nükleosit trifosfatları kullanan nükleosit difosfat kinazların (NDK'ler) enzim aileleri ve ATP:guanido-fosfotransferaz ailesi tarafından katalize edilen birkaç "yenileme" reaksiyonu yoluyla da sentezlenebilir .

Fotosentez sırasında ATP üretimi

Bitkilerde ATP , kloroplastın tilakoid zarında sentezlenir . İşlem fotofosforilasyon olarak adlandırılır. "Makine", mitokondridekine benzer, ancak ışık enerjisi, protonları bir zar boyunca pompalamak için bir proton-hareket kuvveti üretmek için kullanılır. ATP sentaz daha sonra tam olarak oksidatif fosforilasyonda olduğu gibi ortaya çıkar. Kloroplastlarda üretilen ATP'nin bir kısmı, trioz şekerler üreten Calvin döngüsünde tüketilir.

ATP geri dönüşümü

İnsan vücudundaki toplam ATP miktarı yaklaşık 0.1  mol/L' dir . ATP'nin çoğunluğu , yukarıda belirtilen işlemlerle ADP'den geri dönüştürülür. Böylece, herhangi bir zamanda, toplam ATP + ADP miktarı oldukça sabit kalır.

Bir yetişkinde insan hücreleri tarafından kullanılan enerji, günlük 100 ila 150 mol/L ATP hidrolizini gerektirir; bu, bir insanın tipik olarak gün boyunca kendi vücut ağırlığı değerindeki ATP'yi kullanacağı anlamına gelir. ATP'nin her bir eşdeğeri, tek bir günde ( 150 / 0.1 = 1500 ) 1000-1500 kez, yaklaşık 9×1020 molekül /s'de geri dönüştürülür.

Bağlı bir flavin mononükleotit kofaktörü ile Staphylococcus epidermidis ( PDB : 1G5Q ​) bakterisinden bir dekarboksilaz enziminin yapısal bir alanı olan Rossmann kıvrımına bir örnek .

biyokimyasal fonksiyonlar

hücre içi sinyal

ATP, fosfat gruplarını transfer eden enzimler olan kinazlar için substrat görevi görerek sinyal iletiminde yer alır. Kinazlar en yaygın ATP bağlayıcı proteinlerdir. Az sayıda ortak kıvrımı paylaşırlar. Bir proteinin bir kinaz tarafından fosforilasyonu , mitojenle aktive olan protein kinaz kaskadı gibi bir kaskadı aktive edebilir .

ATP ayrıca , en yaygın olarak G protein-bağlı reseptör sinyal iletim yollarında bulunan bir adenilat siklaz substratıdır ve hücre içi depolardan kalsiyum salınımı ile kalsiyum sinyallerinin tetiklenmesinde rol oynayan ikinci haberci , siklik AMP'ye dönüştürülür. Bu sinyal iletimi biçimi, çok sayıda başka hücresel sürecin düzenlenmesinde yer almasına rağmen, beyin işlevinde özellikle önemlidir.

DNA ve RNA sentezi

ATP, RNA sentezinde gerekli olan dört monomerden biridir . İşlem, RNA polimerazları tarafından desteklenir . ATP'nin önce deoksiribonükleotit dATP'ye dönüştürülmesi dışında, DNA oluşumunda da benzer bir süreç meydana gelir . Doğadaki birçok yoğunlaşma reaksiyonu gibi, DNA replikasyonu ve DNA transkripsiyonu da ATP tüketir.

Protein sentezinde amino asit aktivasyonu

Aminoasil-tRNA sentetaz enzimleri, tRNA'nın amino asitlere bağlanmasında ATP tüketerek aminoasil-tRNA kompleksleri oluşturur. Aminoasil transferaz, AMP-amino asidi tRNA'ya bağlar. Birleştirme reaksiyonu iki adımda ilerler:

  1. aa + ATP ⟶ aa-AMP + PP ben
  2. aa-AMP + tRNA ⟶ aa-tRNA + AMP

Amino asit, tRNA'nın 3′-ucundaki (CCA dizisindeki A) sondan bir önceki nükleotide bir ester bağı (resimde yuvarlanma) yoluyla bağlanır.

ATP bağlayıcı kaset taşıyıcı

Kimyasalların bir hücreden bir gradyana karşı taşınması genellikle ATP hidrolizi ile ilişkilidir. Taşımaya ATP bağlayıcı kaset taşıyıcıları aracılık eder . İnsan genomu, ilaçları, lipidleri ve diğer bileşikleri ihraç etmek için kullanılan 48 ABC taşıyıcısını kodlar.

Hücre dışı sinyalizasyon ve nörotransmisyon

Hücreler, purinerjik sinyalleşme adı verilen bir süreçte diğer hücrelerle iletişim kurmak için ATP salgılar . ATP, sinir sisteminin birçok bölümünde bir nörotransmitter olarak hizmet eder, siliyer atımı modüle eder, vasküler oksijen tedarikini etkiler vb. ATP, ya kanal proteinleri yoluyla hücre zarından doğrudan salgılanır ya da veziküllere pompalanır ve daha sonra zarla birleşir. Hücreler, purinerjik reseptör proteinleri P2X ve P2Y'yi kullanarak ATP'yi tespit eder .

Protein çözünürlüğü

ATP'nin yakın zamanda biyolojik bir hidrotrop gibi davrandığı öne sürülmüştür ve proteom çapında çözünürlüğü etkilediği gösterilmiştir.

ATP analogları

Biyokimya laboratuvarları, ATP'ye bağımlı moleküler süreçleri keşfetmek için sıklıkla in vitro çalışmaları kullanır. ATP analogları , genellikle diğer substratlarla birlikte, ATP ile kompleks halinde bir protein yapısını belirlemek için X-ışını kristalografisinde de kullanılır.

ATP'ye bağlı reaksiyonlarda yer alan bağlanma bölgelerini ve geçiş durumlarını incelemek için kinazlar gibi ATP'ye bağlı enzimlerin enzim inhibitörlerine ihtiyaç vardır.

Kullanışlı ATP analoglarının çoğu, ATP'nin olacağı gibi hidrolize edilemez; bunun yerine enzimi ATP'ye bağlı durumla yakından ilişkili bir yapıda yakalarlar. Adenozin 5'-(y-tiotrifosfat), gama-fosfat oksijenlerinden birinin bir kükürt atomu ile değiştirildiği son derece yaygın bir ATP analoğudur; bu anyon, ATP'nin kendisinden çok daha yavaş bir hızda hidrolize edilir ve ATP'ye bağlı süreçlerin bir inhibitörü olarak işlev görür. Kristalografik çalışmalarda, hidroliz geçiş durumları bağlı vanadat iyonu ile modellenir.

ATP analoglarını kullanan deneylerin sonuçlarını yorumlarken dikkatli olunmalıdır, çünkü bazı enzimler bunları yüksek konsantrasyonda kayda değer oranlarda hidrolize edebilir.

tıbbi kullanım

ATP, kalple ilgili bazı durumlar için intravenöz olarak kullanılır.

Tarih

ATP, 1929'da Karl Lohmann ve Jendrassik tarafından ve bağımsız olarak, Harvard Tıp Okulu'ndan Cyrus Fiske ve Yellapragada Subba Rao tarafından keşfedildi , her iki takım da fosfor için bir tahlil bulmak için birbirleriyle yarıştı.

1941'de Fritz Albert Lipmann tarafından hücrelerde enerji veren ve enerji gerektiren reaksiyonlar arasında aracı olduğu öne sürülmüştür .

İlk olarak 1948'de Alexander Todd tarafından laboratuvarda sentezlendi ve kısmen bu çalışması için 1957'de Nobel Kimya Ödülü'ne layık görüldü.

1978 Nobel Kimya Ödülü , ATP sentezinin kemiozmotik mekanizmasının keşfi için Dr. Peter Dennis Mitchell'e verildi.

1997 Nobel Kimya Ödülü , yarısı Paul D. Boyer ve John E. Walker'a "adenosin trifosfat (ATP) sentezinin altında yatan enzimatik mekanizmayı aydınlatmaları için" ve diğer yarısı Jens C. Skou'ya bölündü. iyon taşıyan bir enzim olan Na + , K + -ATPase'in ilk keşfi için."

Ayrıca bakınız

Referanslar

Dış bağlantılar