Düzenleyici enzim - Regulatory enzyme
Bir düzenleyici enzim , bir bir enzim , bir de biyokimyasal yolun , diğer belirli varlığına olan yanıtları biyomoleküllerin , yolu aktivitesini düzenler. Bu, genellikle, ürünleri gibi farklı zamanlarda, farklı miktarlarda gerekli olabilir yolları için yapılır hormonu üretimi. Bunların aktivitesi artar ya da alt-tabaka konsantrasyonu değişiklikleri ile azaltılabilir, böylece düzenleyici enzimler yüksek konsantrasyonlarda (düşük Vmax) de bulunmaktadır.
Tekrar tekrar kimyasal reaksiyonları katalize ve enzimler düzenleyici enzimler olarak adlandırılır.
içindekiler
genel bakış
Genel olarak, belirli medya koşullarda bir hiperbolik yapılı protein görevini yapmaya hazır olduğu düşünülmektedir, bu aktiftir, fakat bazı özel deaktivasyon, bazı metabolizma yollarının düzenlenmesi sorumludur. Düzenleyici enzimleri genel olarak bir çoklu enzim sisteminde birinci enzimi: birinci enzimle katalize edilen reaksiyon ürünü, ikinci enzimin alt-tabakası olan, bu yüzden, hücre ilk enzim faaliyetinin düzenlenmesi ile elde edilen ürünün miktarını kontrol edebilir patika.
Aktivasyonu ve düzenleyici enzimlerin etkisizleştirilmesi birçok strateji vardır. Düzenleyici enzimler ekstra etkinleştirme işlemini gerektiren ve enzimler (düzenleyici enzimler) katalize eder, örneğin, işlevsel olabilmesi için kendi 3D bazı değişikliklerle geçmesine gerek. Bu katalize enzimlerin etkinleşmesinin düzenlenmesi düzenleyici enzimler var kılan herhangi bir zamanda istenen ürünün miktarı, elde edilmesi mümkündür, böylece, bütün tepkime hızını duzenlemek için gerekli olan biyolojik önemi . Bu nedenle, düzenleyici enzimler olarak, kontrollü aktivasyonu ile, iki tiptir: allosterik enzimler ve kovalent modüle enzimlerin; Ancak bir enzim düzenlemenin her iki tür birleştirebilirsiniz.
allosterik enzimler
Enzim ve alt tabaka: Bu enzim tipi bağlanma yerine sunulur efektörler . Efektör enzim etkinliğini modüle eden küçük moleküller olan; bunlar (aktif olmayan) allosterik düzenleyici bir metabolit bağlanmasını geri çevrilebilir kovalent olmayan üzerinden çalışır. Bağlı olduğunda, bu metabolitleri katılmayan kataliz doğrudan ama yine gerekli: onlar enzimin somut kesiminde yapısal değişikliklere yol açar. Bu değişiklikler aktivitesine değişikliklere yol, aktif sitenin genel şeklini etkileyebilir reaksiyon .
Özellikleri
Allosterik enzimler diğer enzimler daha kütle genel olarak daha büyüktür. bir tek alt-birim enzimine sahip farklı olarak, bu durumda, aktif bölgeleri ve düzenleyici bir molekül bağlama sahası içeren birden çok alt-birimden, oluşmaktadır.
Onlar özel kinetik sunuyoruz: işbirliği . Burada, proteinin her bir zincirdeki yapılandırma değişiklikleri diğer zincirleri değişiklikleri güçlendirilmesi. Bu değişiklikler, organizasyonun üçüncü ve dördüncü seviyede ortaya çıkar.
modülasyon göre, iki farklı gruba ayrılır:
- Homotropic allosterik enzimler : alt-tabaka ve etki edici enzim, katalitik aktiviteyi etkileyen enzim modülasyonunda bir rol oynar.
- Heterotopik allosterik enzimler : Sadece efektör modülasyon rolünü gerçekleştirir.
Geri Bildirim engelleme
onun konsantrasyon hücresi gereklerine üzerinde her bir çoklu enzim sistemlerinde, enzim, son ürünün tarafından inhibe edilir. Yani, reaksiyonun hızı hücre (gerekliliktir alt yavaş reaksiyon gider) tarafından ihtiyaç duyulan ürünün miktarına göre kontrol edilebilir.
Geri Bildirim inhibisyon proteinlerinin en önemli fonksiyonlarından biri. Geribildirim inhibisyonu nedeniyle, bir hücre, bir ürünün değeri, geçim için yeterlidir veya ürünün eksikliği (veya çok fazla ürün yoktur) olup olmadığını bilmek mümkün. Hücre mekanik bir şekilde durum bu tür tepki ve bir ürünün miktarının sorunu çözmek yapabiliyor. İnsan hücrelerinde geri besleme engelleme miktarlarına bir örnek, protein olan akonitaz (sitrat isomeration izositrat için katalize eden bir enzim). Hücre demir ihtiyacı olduğunda, bu enzim demir molekülü ve formu değişikliklerini kaybeder. Bu durumda, akonitaz dönüştürülür IRPF1 oluşumunu bastıran bir translasyon represör veya mRNA stabilize demir bağlayıcı proteinler ve hücrenin rezervasyonlarınızdan demir elde proteinlerin formasyonunu desteklediği
Kovalent modüle enzimlerin
Burada, enzimlerin aktif ve aktif olmayan bir şekilde bağlı diğer enzimler tarafından katalize edilir yapıları kovalent modifikasyonu için değiştirilir. Bu tip düzenleme enzim proteinine bağlı olabilir, bazı moleküllerin eklenmesi veya kaldırılması oluşur. Değiştiricileri olarak çalışan bir çok önemli grupları, fosfat, metil, uridin, adenin ve adenosin difosfat ribosil vardır. Bu gruplar, birleştirilen ya da başka enzimler tarafından proteinden elimine edilir. En dikkat çekici kovalent modifikasyon fosforilasyon . Serin, Treonin ve Tirozin kovalent modifikasyon katılmak ve enzimin katalitik aktiviteleri kontrol etmek için kullanılan yaygın amino asitlerdir. Kinaz ve fosfatazlar yaygın substrat bağlanma afinitesi şekil konumları arasında kaydırılması neden bu değişiklikler, etkileyen enzimleri bilinmektedir.
Fosforilasyon
Fosforilasyon eklenmesidir fosfat eden hücrelerde en sık düzenleyici modifikasyon mekanizmasıdır proteinlere gruplar. Bu işlem, (hücrelerin, üçüncü veya proteinler deneyim fosforilasyonu bir yarısının bu tip), prokaryotik ve ökaryotik hücreler yer alır. Sıklığı nedeniyle, fosforilasyon hücrelerinde düzenleyici yollarda önemli bir yeri vardır.
Bir enzime, bir fosforil grubu eklenmesi ile katalize edilir kinaz enzimlerinin , bu grubun ortadan kaldırılması ile katalize edilir ise, fosfataz enzim . Düzenleyici bir mekanizma olarak fosforilasyon frekans defosforile edilmiş biçime fosforile formundan değişen kolaylığı kaynaklanmaktadır.
Fosforilasyon veya defosforilasyon, hücre başına reaksiyonun gerektiğinde enzim zamanda işlevsel hale. Bir reaksiyonun kinetiği iki gruba ayrılabilir düzenleyen fosforil grupları ilave tarafından üretilen etkiler:
- Fosforilasyon daha aktif veya aktif olmayan bir şekilde (örneğin, düzenleme, bir enzimin konformasyonunu değiştirir glikojen fosforilaz ). Her bir fosfat grubu, iki negatif yük içerir, bu nedenle bu grubun eklenmesi enzim konformasyonunda önemli bir değişikliğe neden olabilir. Fosfat pozitif yüklü amino asitler çekmek ya da negatif yüklü amino asitler ile itici etkileşimleri oluşturabilir. Bu etkileşimler yapıya ve enzimin işlevini değiştirebilir. Bir fosfataz enzimi fosfat gruplarını çıkarır, bu enzim, ilk konformasyonuna döner.
- Fosforilasyon (örneğin fosforilasyonu substrata enzimin yakınlık değiştirir izositrat dehidrojenaz aktif merkezine substratın birlik önleyen bir elektrostatik itme oluşturur). Fosforilasyon enzimin aktif merkezinde yer alabilir. Ancak bu aktif merkezinin şekil değiştirirler, bu nedenle substratı tanıyan veya olamaz. Ayrıca, iyonize fosfat enzime katılabilir alt-tabaka, bazı bölümleri çekebilecek.
Fosforilasyon ve defosforilasyonunun hücre durumda bir değişiklik hakkında uyarmak sinyallere tepki sonucunda gerçekleşebilir. hücrede bir değişim: Bu düzenleyici enzimler katılmak bazı yollar belirli sinyalden sonra fosforilasyon ile düzenlenir anlamına gelir.
Bazı enzimler çoklu alanlarda fosforillenebilir. bir proteinin bir parçası olarak bir fosforil grubu (bir protein ya da daha az erişilebilir proteinleri kinaz yapabilir), enzim ve diğer fosforil grupları yakınlığı katlama bağlı olabilir.
Proteoliz
.jpg)
Bazı enzimler aktive edilecek bir olgunlaşma sürecinden geçmesi gerekir. (Daha iyi olarak bilinen aktif olmayan konumdaki, bir ön-madde zimogeni ), ilk olarak bazı spesifik peptit bağları (hidrolitik seçici bölünme ile enzimatik kataliz) keserek, daha sonra sentezlendi ve edilir, 3 boyutlu konformasyon yüksek ölçüde aktif enzim elde edilmesi, katalitik fonksiyon durumuna modifiye edilir.
Proteoliz geri dönüşü olmayan ve normal olarak spesifik olmayan bir işlemdir. Aynı aktivatör farklı düzenleme enzimleri modüle edebilir: Bir kez tripsin etkinleştirildiğinde, birçok başka hidrolitik enzimler aktif hale getirir. Böylece Proteoliz aynı zamanda hızlı ve basit olabilir hidroliz tek bir peptid bağının örneği için, aktif bir bölge proteinin yapısının değiştirebilir ve oluşturmak için yeterli enzim ve alt tabaka arasında etkileşimi sağlayan olabilir kimotripsin (aktivasyon olabildiğince ) görüntülerde görüleceği.
metabolizmasında farklı rollerle proteinlerin çok farklı türde büyük nedenlerle proteoliz ile aktive edilir:
- hidrolize protein Zimojenler onlar kalır veziküllerin pankreas de sentezlenmiş ve toplanır: Örneğin Güçlü hidrolitik enzimler, sindirim enzimleri, bu yüzden onlar doğru yere ulaşıncaya kadar herhangi isteksiz proteini hidrolize edemiyoruz sağlayabilirsiniz proteoliz ile aktive edilir zararsız. ihtiyaç duyulan, bazı hormonal veya sinir uyarıcı sağ bağırsağa zimojenlerın salınımını tetikler ve aktive edilir.
- Bu reaksiyonları katalize enzimler bir zymogene sentezlenmiş ve hızla aktif hale hazır kalır bu nedenle, hazırlanan ancak aktif değil gerekir Bazı nihai yanıtlar derhal olmalıdır. Pıhtılaşma yanıtı enzimatik taşma proteoliz olgunlaşması dayanır. Bu yüzden, bir birinci kataliz Aktive edici enzim tarafından aşağıdaki enzimlerin büyük bir miktarda aktif ve gerekli olduğu gibi istenen ürünün miktarı elde edilir.
- Bağ doku proteinleri olarak kolajen (zimogen: procolagen) gibi hormonlar insülin (zimogen: proinsülin) ve gelişim süreçleri ve katılan proteinler apoptoz (programlanmış hücre ölümü) çok proteoliz ile aktive edilir.
Proteoliz enzim deaktivasyon bir yöntem ihtiyacı anlamına gelen geri döndürülemez. substrata benzer spesifik inhibitörleri güçlü enzim katılması için alt-tabakanın engelliyor, enzim katılacaktır. Bu birlik aylarca sürebilir.