Beta-glukozidaz - Beta-glucosidase
β-glukozidaz | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
tanımlayıcılar | |||||||||
AB numarası | 3.2.1.21 | ||||||||
CAS Numarası. | 9001-22-3 | ||||||||
veritabanları | |||||||||
IntEnz | IntEnz görünümü | ||||||||
BRENDA | BRENDA girişi | ||||||||
ExPASy | NiceZyme görünümü | ||||||||
fıçı | Fıçı girişi | ||||||||
MetaCyc | metabolik yol | ||||||||
PRİAM | profil | ||||||||
PDB yapıları | RCSB PDB PDBe PDB toplamı | ||||||||
Gen ontolojisi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Beta-glukozidaz , glikoz salınımı ile beta-D-glukozitler ve oligosakkaritlerdeki indirgeyici olmayan terminal kalıntılara glikozidik bağların hidrolizini katalize eden bir enzimdir .
yapı
Beta-glukozidaz, iki polipeptit zincirinden oluşur. Bu iki zincir doğada kiraldir, yani zincirler asimetriktir ve üst üste binemez. Her zincir 438 amino asitten oluşur ve enzimin bir alt birimini oluşturur. Bu alt birimlerin her biri aktif bir site içerir. Aktif bölge, bir enzim ve substratın bağlandığı ve bir enzimatik reaksiyonun meydana gelebileceği yer olarak hizmet eder. Aktif sitenin üç potansiyel bileşeni vardır: cep, yarık ve tünel. Cep yapısı, monosakkarit benzeri glikozun tanınması için faydalıdır. Yarık, şekerlerin polisakkaritler oluşturmak için bağlanmasına izin verir. Tünel, enzimin polisakkarite bağlanmasına ve daha sonra şekere bağlıyken ürünü serbest bırakmasına izin verir.
fonksiyon
Enzimin işlevi, çeşitli glikozitlerin ve oligosakkaritlerin önceden hidrolizidir. En önemli oligosakkarit beta-glukozidaz ile reaksiyona giren selülozdur. Selüloz , beta-1,4-bağlı glukosil kalıntılarından oluşan bir polimerdir. Beta-glukosidazlar, selülazlar ( endoglukanazlar ), cellobiosidases ( ekzoglukanazlar ) tüketmek organizma bir dizi gereklidir. Bu enzimler, bitki hücre duvarlarının patojenler ve bitki biyokütlesini tüketen diğer organizmalar tarafından parçalanması için güçlü araçlardır. Beta glukozidazlar, birçok organizmanın çeşitli besinleri sindirmesi için gereklidir. Bu enzim, çift yer değiştirme reaksiyonunu tamamlar, yani birinci substrat aktif bölgeye girdiğinde enzim bir ara forma dönüşür, daha sonra başka bir substrat bağlanmadan önce ürünü serbest bırakır ve reaksiyonun sonunda orijinal formuna geri döner. Beta-glukosidaz durumunda, aktif bölgede iki glikozit karboksilat tortusu, selobiyoz, selotrioz, selotetraoz yer alır. Reaksiyonun amacı, biyokütlenin hidrolizi sırasında glikoz üretmek için disakkarit selobiyozdan kalıntıları uzaklaştırmaktır. Enzimin son ürünle ne reaksiyona girdiğine bağlı olarak bir veya iki glikoz molekülü olacaktır.
insanlar
İnsanlar bitki hücrelerinin selülozunu sindiremezler. Bunun nedeni, enzimin insan midesinde bulunmamasıdır, çünkü optimal pH 5,6 iken, insan midesinin pH'ı asidiktir (1.5 ile 3.5 arasında). Bununla birlikte, glikosfingolipidlerin degradasyonunda önemli bir rol oynadığından, insanlar beta-glukosidaza, Lizozomal β-glukosidaza ihtiyaç duyarlar. Enzim, glukozilseramidi seramid ve glukoza parçalayacaktır. Bir birikim meydana gelirse, bu Gaucher hastalığına yol açacaktır . Yağlı maddelerin birikmesi, kemiklerin zayıflamasına, karaciğer hasarına ve dalağın genişlemesine ve işlevinin bozulmasına neden olabilir.
Bonnethead Köpekbalığı
Bonnethead köpekbalıkları , deniz otu bakımından zengin, çamurlu veya kumlu dipli haliçlerde yaşayan tropikal ve subtropikal sularda bulunur. Bir zamanlar sadece etobur oldukları düşünülüyordu. Bonnethead'in deniz otu tükettiği biliniyordu, ancak tesadüfi olarak görüldü ve köpekbalığına fayda sağlamadığı için reddedildi. Bununla birlikte, köpekbalığının son bağırsağı üzerinde yapılan son araştırmalar, yüksek düzeyde beta glukozidaz aktivitesine sahip olduğunu bulmuştur. Bonnethead köpekbalığının sindirim süreci sırasında asidik mide, deniz otunun hücre duvarlarını zayıflatır ve beta-glukosidazın hücreye girmesine ve selülozu sindirmesine izin verir. Aktivite seviyesi, maymun suratlı yılan balığı ile aynıdır . Maymun yüzlü yılan balığı bir otoburdur, yani bonehead'in aynı sindirim aktivitesini gerçekleştirebildiği ve otobur olan bir organizmaya sahip olduğu anlamına gelir. Bu nedenle, bonnethead köpekbalığı artık bir omnivor olarak sınıflandırılmıştır.
Noel Adası Kırmızı Yengeç
Christmas Adası kırmızı yengeç sadece Hint Okyanusu Noel Adası bulunan yengeç türüdür. Bunlar gibi kara yengeçleri, karasal otçul oldukları için birden fazla Beta-glukosidaz çeşidine sahiptir. Christmas Adası durumunda kırmızı yengeç beta glukozidaz sadece glikoz üretmekle kalmaz, aynı zamanda selobiyozu da ortadan kaldırır. Bu, selobiyoz, endo-β-1,4-glukanaz ve selobiyohidrolaz dahil olmak üzere bir dizi enzim için bir inhibitör olduğundan önemlidir. Beta-glukozidaz ayrıca, bir ara enzimin yardımı olmadan diğer enzimler tarafından üretilen küçük oligomerler üzerinde hidroliz yapabilir. Bu da beta glukosidazı yalnızca Christmas Adası kırmızı yengecinin sindirim sisteminde değil, diğer kabuklularda da çok etkili bir enzim yapar.
Eş anlamlı
Kelimeler, türevleri ve ilgili enzimler arasında gentiobiase , selobiaz , emulsin , elaterase , aril-beta-glükozidaz , beta-D-glukosidaz , beta-glukosid glukohidrolaz , arbutinase , amygdalinase , p-nitrofenil beta-glukosidaz , primeverosidase , amygdalase , linamarase , salisilinaz ve beta-1,6-glukosidaz .
glukozidaz, beta, asit 3 (sitosolik) | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
tanımlayıcılar | |||||||
Sembol | GBA3 | ||||||
Alt. semboller | CBGL1, KLRP | ||||||
NCBI geni | 57733 | ||||||
HGNC | 19069 | ||||||
OMIM | 606619 | ||||||
Referans Sırası | NM_020973 | ||||||
UniProt | Q9H227 | ||||||
Diğer veri | |||||||
EC numarası | 3.2.1.21 | ||||||
yer | Chr. 4 s15.31 | ||||||
|
Ayrıca bakınız
- Amigdalin beta-glukozidaz
- Selülaz , esas olarak mantarlar, bakteriler ve selülolizi (yani selülozun hidrolizi) katalize eden protozoanlar tarafından üretilen bir enzim takımı
- Glukosilseramidaz , ilgili bir enzim
- Prunasin beta-glukozidaz
- Vicianin beta-glukozidaz
Referanslar
Dış bağlantılar
- ABD Ulusal Tıp Kütüphanesi Tıbbi Konu Başlıklarında (MeSH) beta-Glukozidaz
- GO-veritabanı listesi 'GO:0016162 selüloz 1,4-beta-sellobiyosidaz aktivitesi'
- Risk Değerlendirme Özeti, CEPA 1999. Trichoderma reesei P59G