Kemik sialoproteini - Bone sialoprotein

IBSP
Kemik Sialoprotein Modeli.png
tanımlayıcılar
takma adlar IBSP , BNSP, BSP, BSP-II, SP-II, integrin bağlayıcı sialoprotein
Harici kimlikler OMIM : 147563 MGI : 96389 HomoloGene : 3644 GeneCards : IBSP
ortologlar
Türler İnsan Fare
giriş
Topluluk
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_004967

NM_008318

RefSeq (protein)

NP_004958

NP_032344

Konum (UCSC) Bölüm 4: 87.8 – 87.81 Mb Chr 5: 104,3 – 104,31 Mb
PubMed'de arama
Vikiveri
İnsan Görüntüle/Düzenle Fareyi Görüntüle/Düzenle

Kemik sialoproteini (BSP), kemik , dentin , sement ve kalsifiye kıkırdak gibi mineralize dokuların bir bileşenidir . BSP, kemik hücre dışı matrisinin önemli bir bileşenidir ve kemik ve sementte bulunan tüm kolajen olmayan proteinlerin yaklaşık %8'ini oluşturduğu öne sürülmüştür. Bir SIBLING proteini olan BSP, orijinal olarak sığır kortikal kemiğinden yüksek sialik asit içeriğine sahip 23 kDa'lık bir glikopeptid olarak izole edilmiştir .

BSP'nin insan varyantı, hücre bağlayıcı sialoprotein veya integrin bağlayıcı sialoprotein olarak da bilinen kemik sialoproteini 2 olarak adlandırılır ve IBSP geni tarafından kodlanır .

Yapı

Doğal BSP, SDS- PAGE'ye dayalı olarak 60-80 kDa'lık bir görünür moleküler ağırlığa sahiptir ; bu, yaklaşık 33 kDa'lık tahmin edilen ağırlıktan ( cDNA sekansına dayalı olarak ) önemli bir sapmadır . Memeli BSP cDNA'ları, 16 kalıntılı ön protein salgılayıcı sinyal peptidini içeren ortalama 317 amino asitlik proteinleri kodlar. Halihazırda karakterize edilen memeli cDNA'ları arasında, sekans özdeşliğinin yaklaşık %45 korunması ve ayrıca %10-23 oranında koruyucu ikame vardır. Protein oldukça asidiktir (pKa ~ 3.9) ve toplam amino asidin ~%22'sini oluşturan büyük miktarda Glu kalıntısı içerir.

İkincil yapı tahmini ve hidrofobiklik analizleri, BSP'nin birincil dizisinin, a-sarmal bölgeleri ve bir miktar β-tabaka oluşturma potansiyeline sahip açık, esnek bir yapıya sahip olduğunu göstermektedir . Bununla birlikte, çalışmaların çoğu, 1D NMR ve dairesel dikroizm ile BSP'nin α-sarmal veya β-yaprak yapısına sahip olmadığını göstermiştir. Doğal proteinin elektron mikroskobu ile analizi, proteinin yaklaşık 40 nm uzunluğunda uzatılmış bir yapıya sahip olduğunu doğrular. Bu esnek konformasyon, proteinin birkaç yapısal alana sahip olduğunu düşündürür, ancak bir hidrofobik kolajen bağlama alanı ( rattus norvegicus tortuları 36-57), bitişik glutamik bir hidroksiapatit çekirdekleme bölgesi dahil olmak üzere uzamsal olarak bölümlere ayrılmış birkaç fonksiyonel alan olabileceği öne sürülmüştür. asit kalıntıları ( rattus norvegicus kalıntıları 78-85, 155-164) ve klasik bir integrin C-terminali (yakın -bağlayıcı motifi (RGD) rattus norvegicus kalıntıları 288-291).

BSP'nin, karbonhidratlar ve doğal proteinin moleküler ağırlığının yaklaşık %50'sini oluşturan diğer modifikasyonlar ile kapsamlı bir şekilde translasyon sonrası modifiye edildiği gösterilmiştir. N- ve O-bağlı glikosilasyon , tirozin sülfatlama ve serin ve treonin fosforilasyonu içeren bu modifikasyonlar, proteini oldukça heterojen hale getirir.

Yukarıdaki resimde gösterildiği gibi moleküler modelleme teknikleri kullanılarak insan kemiği sialoproteininin bir 3D modeli geliştirilmiştir. Model, proteinin kalsiyum ve fosfat iyonlarının hızlı kendi kendine birleşmesi için esnek bir şablon sağladığını ve böylece hidroksiapatit kristallerinin büyümesini çekirdeklendirdiğini öne sürüyor.

İşlev

Kemik ve dentindeki BSP miktarı kabaca eşittir, ancak bu mineralize dokularda BSP'nin işlevi bilinmemektedir. Bir olasılık, BSP'nin ilk apatit kristallerinin oluşumu için bir çekirdek görevi görmesidir . Apatit hücre dışı matris içindeki kolajen lifleri boyunca oluştuğundan, BSP kristal büyümesini yönlendirmeye, yönlendirmeye veya engellemeye yardımcı olabilir.

BSP'nin ek rolleri, anjiyogenez ve kompleman aracılı hücre lizizinden korunmadır. BSP geninin düzenlenmesi, kemik matris mineralizasyonu ve kemikte tümör büyümesi için önemlidir.

Referanslar

Dış bağlantılar

daha fazla okuma